Otto Hoffmann-Ostenhof

Enzymologie

Eine Darstellung für Chemiker, Biologen und Medi?iner

• Broschiertes Buch

Produktbeschreibung

Die Enzymologie befindet sich schon seit einigen J ahrzehnten in einer sttirmi schen Entwicklung; die Anzahl der enzymologischen Experimentalarbeiten steigt von J ahr zu J ahr an. Aber auch ihre Bedeutung fUr die verschiedensten Wissens zweige nimmt sHindig zu; es ist heutefast unmoglich, bestimmte medizinische oder biologische Teilgebiete ohne die Kenntnis mindestens ihrer Grundlagen zu verstehen. Gerade dieser raschen Entwicklung dtirftedie verhiiltnismaBig geringe Zahl der Darstellungen des Gesamtgebietes der Enzymologie zuzuschreiben sein. So existieren zur Zeit in deutscher Sprache nur zwei kurz gehaltene Einfiihrungen in die Lehre von den Enzymen; dagegen gibt es seit langem keine eingehendere Darstellung. Vor einigen Jahren vor die Aufgabe gestellt, eine ausfUhrlichere Vorlesung tiber Enzyme fUr Chemiestudierende der hoheren Semester an der Wiener Universitat zu halten, konnte ich die Horer fUr ihr Selbststudium nur auf das in vielen Belangen ausgezeichnete Lehrbuch von SUMNER und SOMERS verweisen. Da aber dieses Buch offensichtlich vor allem den Bedtirfnissen des angelsachsischen Lesers angepaBt ist, erschien eine eigene Darstellung nicht liberfltissig.

Produktdetails

• Verlag: Springer / Springer Vienna / Springer, Wien
• Artikelnr. des Verlages: 978-3-7091-7834-8
• 1954
• Seitenzahl: 792
• Erscheinungstermin: 30. März 2012
• Deutsch
• Abmessung: 244mm x 170mm x 43mm
• Gewicht: 1402g
• ISBN-13: 9783709178348
• ISBN-10: 3709178347
• Artikelnr.: 39512573

Inhaltsangabe

1. Einleitung.- Quellenwerke; die enzymologische Literatur.- 2. Historischer Überblick über die Entwicklung der Enzymologie.- I. Frühzeit.- II. 1835 bis 1897.- III. 1897 bis 1926.- IV. Die letzten drei Jahrzehnte in der Enzymforschung.- 3. Die eigentliche Chemie der Enzyme. Die Enzyme als Eiweißstoffe.- I. Einteilung der Proteine.- II. Die analytische Bestimmung der Eiweißkörper.- III. Bausteine und Aufbau-prinzip der Proteine.- IV. Molekulargewicht der Proteine.- V. Die elektrochemischen Eigenschaften der Proteine; der isoelektrische Punkt.- VI. Denaturierung der Eiweißkörper.- 4. Die Isolierung, Konzentrierung und Reinigung von Enzymen.- I. Herstellung von Enzym-lösungen.- II. Konzentrierung und Reinigung der Enzym-lösungen.- III. Kristallisation der Enzyme.- IV. Die Bestimmung der Einheitlichkeit einer Enzym-präparation.- 5. Coenzyme und enzymatische Komplemente.- 6. Anorganische Komplemente.- 7. Die Enzyme als Katalysatoren; die Kinetik der Enzymwirkungen.- A. Allgemeines über Katalyse.- I. Definition des Katalyse-begriffs.- II. Die Erscheinungsformen der Katalyse.- III. Enzymatische und nicht-enzymatische Katalyse.- IV. Das Wesen der Katalyse; die Zwischenstoff-theorie.- V. Allgemeine Kinetik der Katalyse.- B. Die Kinetik enzymatischer katalysierter Reaktionen.- I. Der Einfluß der Enzym- und Substrat-konzentration auf Enzymreaktionen.- II. Der Einfluß der Temperatur auf Enzymreaktionen.- III. Einfluß der Wasserstoffionen-konzentration auf die Enzym-wirksamkeit.- IV. Andere Milieu-bedingungen, welche die Enzymaktivität beeinflussen.- 8. Die analytische Verfolgung enzymatischer Reaktionen.- I. Allgemeines.- II. Die manometrische Methode.- III. Die Thunberg-Methode.- IV. Absorptions-spektrophotometrie.- V. Pharmakologische Methoden.- VI. Die Methoden der "enzymatischen Histochemie".- VII. Methoden zur Lokalisierung der Enzyme in der Zelle.- VIII. Einheiten der Enzymwirkung. Die numerische Festlegung der Enzymkonzentration.- IX. Die Anwendung von Enzymen zur Analyse.- 9. Die Spezifität der Enzyme.- 10. Die Einteilung der Enzyme.- 11. Die Nomenklatur der Enzyme.- 12. Vorkommen und Konzentration der Enzyme im biologischen Material.- I. Der Enzym-gehalt der Zellen.- II. Einfluß verschiedener Faktoren auf die Enzym-konzentration.- 13. Enzym-bildung und Enzym-abbau.- I. Grundbausteine der Enzym-synthese.- II. Der Ort der Enzym-bildung in der Zelle.- III. Enzym-synthese in vitro.- IV. Umsatz-geschwindigkeit der Enzyme; der Umfang der Enzym-produktion.- V. Der Abbau der Enzyme.- 14. Faktoren, die für die Bildung der individuellen fermentativen Ausrüstung der Organismen verantwortlich sind.- 15. Die Ausbildung der tatsächlichen fermentativen Ausrüstung der Einzelzellen; die induzierte Fermentbildung.- 16. Effektoren der Enzymwirkung.- A. Aktivatoren der Enzyme.- B. Inhibitoren der Enzyme.- I. Kinetische Betrachtung der Enzym-hemmung.- II. Vorgeschlagene Modifikationen der klassischen kinetischen Behandlung der Enzym-hemmung.- III. Einige Beispiele für Inhibitor-wirkungen; verschiedene Hemmungstypen.- a) Hemmung durch Reaktionsprodukte.- b) Hemmung durch Struktur-analoge der Substrate.- c) Hemmung durch Reaktion mit Sulfhydryl-gruppen.- d) Hemmung durch Bindung des anorganischen Komplements.- e) Hemmung durch Reaktion mit den Metall-bestandteilen der prosthetischen Gruppe.- f) Hemmung durch Reaktion mit dem Coenzym.- g) Hemmung durch Reaktion mit dem Substrat.- IV. Die Aufklärung der Natur der aktiven Gruppierung durch Inhibitor-versuche.- V. Natürliche Hemmkörper der Enzyme.- VI. Die Enzyme als Antigene; Hemmung durch Antikörper.- VII. Die biologische Bedeutung der Effektoren-wirkung.- 17. Thermodynamische Betrachtungen.- I. Reversibilität der Enzymwirkungen.- II. Biosynthese energiereicher Verbindungen.- III. Energiereiche Phosphat-bindung.- IV. Andere Typen energiereicher Bindungen von biologischer Bedeutung.- V. Die Entstehung energiereicher Bindungen.- VI. Die zentrale Stellung des Adenylsäure-systems; die Phosphagene.- VII. Die Verwertung der Bindungsenergie.- 18. Carbonsäure-esterasen.- A. Gruppen-spezifische Carbonsäure-esterasen (Esterasen im engeren Sinne und Lipasen).- I. Gruppen-spezifische Carbonsäure-esterasen animalischen Ursprungs.- a) Esterasen im engeren Sinne.- b) Lipasen.- II. Gruppen-spezifische Carbonsäure-esterasen pflanzlichen und mikrobiellen Ursprungs.- B. Spezifische Carbonsäure-esterasen.- I. Cholinesterasen.- II. Andere Azolesterasen.- a) Atropin-esterasen.- b) Cocain-esterasen.- c) Tropacocain-esterasen.- d) Procain-esterasen.- e) Dolantin-esterasen.- f) Fermente, welche Acetyl-derivate des Morphins hydrolysieren.- III. Phospholipasen.- IV. Cholesterin-esterasen.- V. Tannasen.- VI. Chlorophyllasen.- VII. Pectin-esterasen.- VIII. Esterase-wirkungen proteolytischer Fermente.- IX. Cerase.- 19. Esterasen, welche Ester anorganischer Säuren hydrolysieren.- A. Schwefelsäure-esterasen (Sulfatasen).- B. Phosphoesterasen.- I. Allgemeines.- II. Die isodynamen (gruppen-spezifischen) Phosphomonoesterasen.- a) Phosphomonoesterasen des Typus I.- b) Phosphomonoesterasen des Typus II.- c) Phosphomonoesterasen des Typus III.- d) Phosphomonoesterasen des Typus IV.- III. Phosphomonoesterasen mit engerem Spezifitäts-bereich.- a) Hexosediphosphatasen.- b) Spezifische Nucleotidasen.- c) Phytasen.- d) Acylphosphatasen.- e) Glucose-6-phosphatasen.- f) Phosphomonoesterasen fraglicher individueller Spezifität.- IV. Phosphodiesterasen.- C. Nucleasen.- I. Ribonucleasen.- II. Desoxyribonucleasen.- 20. Glykosidasen. I. Oligosaccharidasen.- A. Spezifität und Klassifikation der Glykosidasen.- B. Die einzelnen Oligosaccharidasen.- I. Gruppen-spezifische ?-Glucosidasen (Maltase).- II. Saccharose-?-glucosidasen.- III. Trehalasen.- IV. ?-Glucosaminidasen.- V. Gruppen-spezifische ?-Glucosidasen (Cellobiase, Gentiobiase).- VI. ?-Glucosidasen mit strengerer Spezifität.- VII. Gruppen-spezifische ?-Glucuronidasen.- VIII. ?-Glucosaminidasen.- IX. ?-Galactosidasen.- X. ?-Galactosidasen (Lactase).- XI. ?-Mannosidasen.- XII. ?-Mannosidasen.- XIII. Rhamnosidase.- XIV. ?-h-Fructosidasen (Invertase, Saccharase).- XV. Oligomucasen.- 21. Glykosidasen. II. Polysaccharidasen.- I. Amylasen.- II. 1,6-Amylasen.- III. Dextranasen.- IV. Cellulasen.- V. Lichenasen.- VI. Inulinasen.- VII. Cytasen.- VIII. Pectin-polygalacturonidasen.- IX. Mucopolysacharidasen.- a) Chitinase und Chitodextrinase.- b) Lysozyme.- c) Hyaluronidasen (Poly-?-glucosaminidasen ?).- d) Sulfomucasen.- e) Heparinase.- 22. Amidasen.- A. Aminasen (Nuclein-aminasen).- I. Adenin-aminasen (Adenase).- II. Adenosin-aminasen.- III. AMP-Aminasen (Adenylat-aminase).- IV. Guanin-aminasen (Guanase).- V. Guanosin-aminasen.- VI. Guanylat-aminase.- VII. Cytosin-aminasen.- VIII. Cytidin-aminasen.- B. Cycloamidasen.- I. Histidase-systeme (Histidase).- II. Urocaninasen.- III. Penicillinasen.- IV. Hydantoinasen.- V. Barbiturasen.- C. Acylamidasen.- I. Gruppen-spezifische Amidasen.- II. Asparaginasen.- III. Glutaminasen.- IV. Ureasen.- V. Allantoinasen.- VI. Allantoicasen.- VII. Acylasen.- VIII. Hippuricasen.- IX. Formylkynureninasen.- D. Amidinasen.- I. Arginin-amidinasen (Arginase).- II. Kreatinase.- III. Glycocyaminase.- IV. Kreatininasen.- V. Arginin-dihydrolase-systeme.- VI. Guanidin-iminasen.- E. Nucleosid-hydrolasen.- 23. Peptidasen (proteolytische Fermente).- A. Allgemeines.- I. Vorkommen.- II. Spezifität und Einteilung.- III. Die Bestimmung der proteolytischen Wirkung der Peptidasen.- IV. Peptidase-wirkung und Denaturierung.- V. Die Funktionen der Peptidasen. Nehmen die Peptidasen an der Biosynthese der Eiweißstoffe teil?.- B. Exopeptidasen.- I. Glycylglycin-dipeptidasen.- II. Glycyl-L-leucin-dipeptidasen.- III. l-Cysteinyl-glycin-dipeptidasen.- IV. l-Alanyl-glycin-dipeptidase und Glycyl-l-alanin-dipeptidase.- V. Glycyl-l-prölin-dipeptidasen (Prolidase).- VI. l-Prolyl-glycin-dipeptidasen (Prolinasen).- VII. l-Leucin-aminopeptidasen.- VIII. Aminotripeptidasen.- IX. Polypeptidase aus Hefe.- X. Glutathionasen.- XI. Carboxypeptidasen.- XII. Folsäure-conjugasen (?-Glutamyl-carboxypeptidasen).- XIII. Dehydropeptidasen.- XIV. Carnosinasen.- XV. d-Peptidasen.- XVI. Bakterielle Exopeptidasen.- C. Endopeptidasen.- I. Pepsine und Homopepsine.- II. Rennin (Labferment, Chymosin).- III. Trypsine und Homotrypsine.- IV. Chymotrypsine und Homochymotrypsine.- V. Elastase.- VI. Kathepsine.- VII. Renin.- VIII. Plasmin (Fibrinolysin).- IX. Papain und andere pflanzliche Endopeptidasen.- X. Hefe-endopeptidase (Hefe-proteinase).- XI. Proteinase von Aspergillus oryzae.- XII. Bakterielle Endopeptidasen.- XIII. Abwehrfermente.- 24. Enzyme, die an der Blutgerinnung beteiligt sind.- I. Die Vorphase.- II. Die erste Phase.- III. Die zweite Phase.- IV. Die Retraktion.- V. Die Fibrinolyse.- 25. Polyphosphatasen.- I. "Anorganische" Polyphosphatasen.- a) Pyrophosphatasen des Typus I.- b) Pyrophosphatasen des Typus II.- c) Pyrophosphatasen des Typus III.- d) Triphosphatase.- II. Fermente des hydrolytischen Adenosinpolyphosphat-abbaus.- a) ATP-monophosphatasen (ATPasen).- b) ATP-diphosphatasen (Apyrasen).- c) ATP-pyrophosphatasen.- III. Nucleotid-pyrophosphatasen.- IV. Metaphosphatasen.- 26. Kleinere Gruppen der Hydrolasen.- A. Phosphoamidasen.- B. Halogenasen.- I. "Aliphatische Halogenasen" (Halogenase von Heppel und Porterfield).- II. Jodtyrosin-dejodasen.- III. Diisopropylfluorphosphat-halogenasen (Diisopropylfluorphosphat-esterase).- C. C-S-Hydrolasen.- I. Thioätherasen (Das Homocystein ? Serin-trans-sulfurase-system).- II. Thioesterasen der Glyoxalase-systeme (Faktor von Hopkins und Morgan).- III. Succinyl-Coenzym A-acylasen.- IV. Acetyl-Coenzym A-acylasen.- V. ?-Thioglucosidase.- D. C-C-Hydrolasen.- I. 4-Fumarylacetoacetat-hydrolasen.- II. l-Kynureninasen.- III. Tryptophanasen.- 27. Transmethylasen und verwandte Enzyme.- I. Allgemeines.- II. Die biologische Bedeutung der Transmethylierungs-reaktionen.- III. Besprechung der einzelnen eindeutig charakterisierten Transmethylasetypen.- a) Betain ? Homocystein-transmethylasen.- b) Dimethylthetin ? Homocystein-transmethylasen.- c) Methylphosphat? Guanidinacetat-transmethylase.- IV. Transmethylierende Enzymsysteme.- V. Der Stoffwechsel von Ameisensäure und Formaldehyd; die Biosynthese von "labilen" Methyl-gruppen aus C1-Körpern.- 28. Transacylasen und verwandte Enzyme.- I. Allgemeines.- II. "Coenzym A" (CoA).- a) Vorkommen von CoA.- b) Pantothensäure und Pantothensäure-conjugate als Vitamine und Wuchsstoffe.- c) Darstellung von CoA und Acetyl-CoA.- d) Die analytische Bestimmung von CoA.- e) Biosynthese von CoA.- f) Der biologische Abbau von CoA.- g) Die Wirkungsweise von CoA.- III. Acetylphosphat ? CoA-transacetylasen (Phosphotransacetylase).- IV. Pyruvat ? CoA-transacetylasen (Formotransacetylase).- V. Acetyl-CoA ? Cholin-transacetylasen (Cholinacetylase).- VI. Kondensierende Acetyl-CoA ? Oxalacetat-transacetylasen ("condensing enzyme").- VII. Acetyl-CoA ? d-Glucosamin-transacetylase.- VIII. Acetyl-CoA ? Arylamin-transacetylasen.- IX. Acetyl-CoA ? aliphatische Amin-transacetylase.- X. Benzoyl-CoA ? Glykokoll-transbenzoylase (Hippursäure synthetisierendes Enzym).- XI. ?-Ketoacyl-CoA ? CoA-transacylasen (?-Ketothiolase, Acetoacetat-konden-sierendes Enzym).- XII. Stearyl-CoA ? l-?-Glycerophosphat-transstearylase.- XIII. Acyl-aktivierende Enzyme.- 29. Transglykosylasen.- I. Allgemeines.- II. Glucose-i-phosphat ? Amylose-transglucosidasen (Phosphorylasen).- III. Saccharose ? Orthophosphat-transglucosidase (Saccharose-phosphorylase, "sucrose phosphorylase").- IV. Maltose ? Orthophosphat-transglucosidase (Maltose-phosphorylase).- V. UDP-Glucose ? Fructose-transglucosidasen (Saccharose-bildende Fermente aus Pflanzen).- VI. UDP-Glucose ? Glucose-6-phosphat-transglucosidasen (Trehalosephosphat-bildendes Enzym).- VII. UDP-Giucuronat ? Phenol-transglucuronidasen (?).- VIII. Ribose-i-phosphat ? Purin-transribosidasen (Purinnucleosid-phosphorylase).- IX. Ribose-i-phosphat ? Pyrimidin-transribosidasen (Pyrimidinnucleosid- phosphorylase).- X. Ribose-i,5-diphosphat ? Adenin-transphosphoribosidase (Nucleotid-phosphorylase).- XI. Purin-desoxyribosid ? Pyrimidin-transdesoxyribosidase (Trans-N-glykosidase).- XII. Saccharose ? Dextran-transglucosidase (Dextran-saccharase).- XIII. Saccharose ? Lävan-transfructosidase (Lävan-sacchavase).- XIV. Saccharose ? Inulin-transfructosidase (Inulo-saccharase).- XV. Saccharose ? Amylose-transglucosidase (Amylo-saccharase).- XVI. Maltose ? Amylose-transglucosidase (Amylo-maltase).- XVII. Dextrin ? Dextran-transglucosidase (Dextran-dextrinase).- XVIII. Faktoren, welche für das Zustandekommen der Kettenverzweigung in Stärke und Glykogen verantwortlich sind ("branching factor", "Q-Enzyme").- XIX. "Bacillus macerans-Amylase".- 30. Transaminasen.- I. Allgemeines.- a) Pyridoxal-5'-phosphat als Coenzym der Transaminierungen.- b) Bestimmung der Transaminase-aktivität.- c) Die biologische Bedeutung der Transaminierungs-reaktionen.- II. l-Alanin ? Ketoglutarat-transaminasen.- III. l-Aspartat ? Ketoglutarat-transaminasen.- IV. l-Aspartat ? Pyruvat-transaminasen.- V. l-Cysteinat ? ?-Ketoglutarat-transaminasen.- VI. l-Cysteinsulfinat ? ?-Ketoglutarat-transaminasen (Teilenzym des l-Cysteinsulfinat-desulfinase-Systems).- VII. l-Tyrosin ? ?-Ketoglutarat-transaminasen.- VIII. l-Phenylalanin ? ?-Ketoglutarat-transaminasen.- IX. l-Leucin ? ?-Ketoglutarat-transaminasen.- X. l-Isoleucin ? ?-Ketoglutarat-transaminasen.- XI. l-Ornithin ? ?-Ketoglutarat-transaminasen.- XII. ?-Aminobutyrat ? ?-Ketoglutarat-transaminasen.- XIII. l-Kynurenin ? ?-Ketoglutarat-transaminasen.- XIV. Asparagin ? ?-Ketosäure-transamidasen.- XV. Glutamin ? ?-Ketosäure-transamidasen.- XVI. Weitere spezifische Transaminasen.- XVII. Enzymsysteme, welche an der Arginin-synthese aus Ornithin beteiligt sind.- a) Das für die Citrullin-bildung aus Ornithin verantwortliche System.- b) Aspartat ? Citrullin-transiminase-system.- 31. Transphosphatasen.- I. Allgemeines.- a) Anorganische Komplemente bei Transphosphatasen.- b) ph-Änderungen bei Transphosphorylierungen.- II. Das "Adenylsäure-system".- a) Vorkommen des "Adenylsäure-systems".- b) Darstellung von ATP, ADP und AMP.- c) Analytische Bestimmung.- d) Funktionen des "Adenylsäure-systems".- III. 1,3-Diphosphoglycerat ? ADP-transphosphatasen (l-Phosphoglyceratkinase).- IV. Acetylphosphat ? ADP-transphosphatasen (A cetyl-kinase).- V. ATP ? Aspartat-transphosphatasen.- VI. Phosphoenolpyruvat ? ADP-transphosphatasen (Pyruvat-kinase).- VII. ADP ? ADP-transphosphatasen (Myokinase, Adenylat-kinase).- VIII. ATP ? Kreatin-transphosphatasen (Kreatin-kinase, "Lohmanns Enzym").- IX. ATP ? Arginin-transphosphatasen (Arginin-kinase).- X. Metaphosphat ? ADP-transphosphatase.- XI. ATP ? Nucleinsäure-transphosphatasen.- XII. ATP ? Cholin-transphosphatasen (Cholin-kinase).- XIII. ATP ? Hexose-transphosphatasen (Hexokinase).- XIV. ATP ? Glucose-transphosphatasen (Glucokinase).- XV. ATP ? Fructose-transphosphatasen (Fructokinase).- XVI. ATP ? Glycerinaldehyd-transphosphatasen (Triose-kinase).- XVII. ATP ? Fructose-6-phosphat-transphosphatasen (Phosphohexokinase, Phosphofructokinase).- XVIII. ATP ? Glucose-1-phosphat-transphosphatasen (Phosphoglucokinase).- XIX. ATP ? Gluconat-transphosphatasen (Gluconokinase).- XX. ATP ? d-Ribose-transphosphatasen (Ribokinase).- XXI. ATP ? d-Arabinose-transphosphatase (Arabinokinase).- XXII. ATP ? d-Xylose-transphosphatase (Xylokinase).- XXIII. ATP ? Galactose-transphosphatasen (Galactokinase).- XXIV. ATP ? Ribose-5-phosphat-transphosphatasen (5-Phosphoribokinase).- XXV. ATP ? Riboflavin-transphosphatase (Flavokinase).- XXVI. ATP ? Adenosin-transphosphatasen (Adenosin-kinase).- XXVII. ATP ? Nucleosiddiphosphat-transphosphatasen (Nucleosid-diphosphokinase).- XXVIII. ATP ? Thiamin-transphosphatasen (Thiaminokinase).- XXIX. ATP ? DPN-transphosphatasen.- XXX. ATP ? Pyridoxal-transphosphatasen.- 32. Kleinere Gruppen der Transferasen.- I. ATP ? Nicotinamid-mononucleotid-transadenylasen.- II. ATP ? FMN-transadenylasen.- III. UTP ? Glucose-i-phosphat-transuridylasen (UDP-Glucose-pyrophosphorylase).- IV. UTP ? Galactose-i-phosphat-transuridylase (UDP-Galactose-pyrophosphorylase).- V. UDP-Glucose ? Galactose-i-phosphat-transuridylase.- VI. CoA-Transferasen.- VII. Glykolaldehyd-transferasen (Transketolase).- VIII. Thiosulfat? Cyanid-transsulfurasen (Rhodanese).- IX. "Thiaminasen" (Thiamin ? Taurin-pyrimidin-transferasen?).- X. Transglutaminasen und Transaspartasen (Glutamo-transferasen und Asparto-transferasen).- 33. Enzyme und die biologische Oxydation.- I. Allgemeines über Oxydation und Reduktion.- II. Zum Mechanismus der biologischen Oxydation; die daran beteiligten Fermente.- 34. Anaerobe Transhydrogenasen mit bekannter Substratspezifität (Pyridinnucleotid-spezifische Transhydrogenasen).- A. Allgemeines; die Pyridinnucleotide (PN).- a) Chemie der Pyridinnucleotide.- b) Der analytische Nachweis der Pyridinnucleotide.- c) Darstellung der Pyridinnucleotide.- d) Die Verteilung der Pyridinnucleotide in biologischen Materialien.- e) Nicotinamid und Pyridinnucleotide als Vitamine und Wuchsstoffe.- f) Biosynthese der Pyridinnucleotide.- g) Biologischer Abbau der Pyridinnucleotide.- h) "Coenzym III".- i) Die biologischen Funktionen der Pyridinnucleotide als Wasserstoff- und Elektronen-akzeptoren und -donatoren.- B. Die einzelnen Fermenttypen dieser Klasse.- I. DPN - H2 ? Phosphodioxyaceton-transhydrogenasen (?-Glycero- phosphat-dehydrase).- II. Glycerin ? DPN-transhydrogenasen (Glycerin-dehydrase).- III. Glucose ? DPN-transhydrogenasen (Glucose-dehydrase).- IV. DPN - H2 ? Pyruvat-transhydrogenasen (Milchsäure-dehydrase).- V. Phosphorylierende d-3-Phosphoglycerinaldehyd ? DPN-transhydrogenasen (Phosphotriose-dehydrase, 3-Phosphoglycerinaldehyd-dehydrase).- VI. DPN - H2 ? Aldehyd-transhydrogenasen (Alkohol-dehydrase, Aldehydreductase).- VII. Aldehyd ? DPN-transhydrogenasen (DPN-spezifische Aldehyd-de- hydrase).- VIII. Aldehyd ? TPN-transhydrogenase (TPN-spezifische Aldehyd-de- hydrase).- IX. CoA acetylierende Aldehyd ? DPN-transhydrogenase.- X. DPN - H2 ? Orotat-transhydrogenase (Dihydro-orotsäure-dehydrase).- XI. l-Phenylalanin ? DPN-transhydrogenasen (l-Phenylalanin-dehydrase).- XII. Betainaldehyd ? DPN-transhydrogenasen (Betainaldehyd-dehydrase).- XIII. l-?-Oxybutyrat ? DPN-transhydrogenasen (l-ß-Oxybuttersäure-dehydrase).- XIV. DPN - H2 ? ?-Ketoacyl-CoA-transhydrogenasen (ß-Ketoreductase).- XV. l-Malat ? DPN-transhydrogenasen (Äpfelsäure-dehydrase).- XVI. Formiat ? DPN-transhydrogenasen (Ameisensäure-dehydrase).- XVII. Sorbit ? DPN-transhydrogenasen (Sorbit-dehydrase).- XVIII. Dihydro-?-lipoinsäure ? DPN-transhydrogenase (Lipoinsäure-dehydrase).- XIX. DPN - H2 ? Cystin-transhydrogenasen (Cystin-reductase).- XX. DPN - H2 ? Nitroaryl-transhydrogenasen (Nitro-reductase).- XXI. TPN - H2 ? DPN-transhydrogenasen (Pyridinnucleotid-transhydrogenase).- XXII. Glucose-6-phosphat ? TPN-transhydrogenasen ("Zwischenferment", Glucose-6-phosphat-dehydrase).- XXIII. l-Glutamat ? PN-transhydrogenasen (Glutaminsäure-dehydrase).- XXIV. TPN - H2 ? ?-Aspartylphosphat-transhydrogenase.- XXV. TPN - H2 ? Glutathion-transhydrogenasen (Glutathion-reductase).- XXVI. TPN - H2 ? 4-Dimethylaminoazobenzol-transhydrogenase.- XXVII. PN - H2 ? Glyoxalat-transhydrogenasen (Glyoxylsäure-reductase).- XXVIII. Benzaldehyd ? PN-transhydrogenasen (Benzaldehyd-dehydrase).- XXIX. DPN - H2? Nitrat-transhydrogenasen und DPN - H2? Nitrit-trans- hydrogenasen (Nitrat-reductasen und Nitrit-reductasen).- XXX. Testosteron ? DPN-transhydrogenase.- XXXI. ?-Östradiol ? DPN-transhydrogenase.- XXXII. Höhere Fettsäure ? DPN-transhydrogenasen (Fettsäure-dehydrase).- XXXIII. l-Cystinsulfinat ? "Coenzym III"-transhydrogenase.- 35. Anaerobe Transhydrogenasen mit nur teilweise bekannter Substratspezifität.- I. Succinat-dehydrogenasen (Bernsteinsäure-dehydrase).- II. l-Lactat-dehydrogenase (Milchsäure-dehydrase aus Hefe).- III. l-?-Glycerophosphat-dehydrogenasen (?-Glycerophosphat-dehydrase).- IV. Aldehyd-dehydrogenase (Aldehyd-dehydrase) aus Kartoffeln.- V. Formiat-dehydrogenase (Ameisensäure-dehydrase).- VI. Oxalat-dehydrogenasen.- VII Cholin-dehydrogenasen (Cholin-oxydase, Cholin-dehydrase).- VIII. l-?-Oxyglutarat-dehydrogenasen.- IX. Thiamin-dehydrogenase (Thiamin ? Adrenalinchinon-transhydrogenase).- X. ?,?-Ungesättigte-Acyl-CoA-reductasen (Äthylen-reductase, Acyl-CoA-dehydrase).- XI. Fumarat-reductase (Fumar-hydrase).- XII. Ungesättigte Fettsäure-reductase (Saturase).- XIII. Methämoglobin-reductasen.- XIV. l-Dehydroascorbinat-reductasen.- 36. Aerobe Transhydrogenasen.- I. Die Flavinnucleotide.- a) Allgemeines.- b) Die Darstellung der Flavinnucleotide.- c) Die analytische Erfassung der Flavinnucleotide.- d) Wirkungsweise der Flavinnucleotide.- e) Biosynthese der Flavinnucleotide.- f) Der biologische Abbau der Flavinnucleotide.- g) Die Funktion der Flavinnucleotide als prosthetische Gruppen wasserstoff-übertragender Fermente.- II TPN - H2 ? O2-transhydrogenase ("Altes gelbes Ferment").- III. ?-Glucose ? O2-transhydrogenasen (Glucose-oxydase, Glucose-dehydrase, "Notatin").- IV. Gruppen-spezifische D-Aminosäure ? O2-transhydrogenasen (d-Aminosäure-oxydase).- V. Gruppen-spezifische l-Aminosäure ? O2-transhydrogenasen (l-Aminosäure-oxydase).- VI. d-Aspartat ? O2-transhydrogenasen (d-Aspartat-oxydase).- VII. Glykokoll ? O2-transhydrogenasen (Glycin-oxydase).- VIII. l-Prolin ? O2-transhydrogenasen (Prolin-oxydase).- IX. Monomethyl-l-Aminosäure ? O2-transhydrogenase.- X. Gruppen-spezifische Monoamin ? O2-transhydrogenasen (Monoaminoxydase).- XI. Gruppen-spezifische Diamin ? O2-transhydrogenasen (Diamin-oxydase).- XII. Xanthin und Aldehyd ? O2-transhydrogenasen (Xanthin-oxydase).- XIII. Aldehyd ? O2-transhydrogenasen (Aldehyd-oxydase).- XIV. Uricat ? O2-transhydrogenasen (Uricase).- XV. Glykolat ? O2-transhydrogenase (Glykolsäure-oxydase).- XVI. Oxalat ? O2-transhydrogenase (Oxalsäure-oxydase, Aerooxalo-dehydrase).- XVII. Lactat ? O2-transhydrogenasen.- XVIII. Ungesättigte Fettsäure ? O2-transhydrogenasen (Lipoxydase).- 37. Anaerobe Transelektronasen.- I. TPN - H2 ? Cytochrom c-transelektronasen (TPN-Cytochrom c-reductase).- II. DPN - H2? Cytochrom c-transelektronasen (DNP-Cytochrom c-reductase).- III. Diaphorasen.- IV. Cytochrome.- V. Nitrat-reductasen.- 38. Oxydasen (aerobe Transelektronasen).- I. Cytochrom-oxydasen.- II. Phenol-oxydasen (Tyrosinase).- III. Dioxyphenylalanin-oxydase (DOPA-Oxydase).- IV. Polyphenol-oxydase aus Bataten.- V. Urushiol-oxydasen (Polyphenol-oxydasen des "Laccase"-Typus).- VI. l-Ascorbinat-oxydasen.- 39. Peroxydasen und Katalasen.- I. Unspezifische Peroxydasen.- II. l-Tryptophan-peroxydasen, die l-Tryptophan-oxydase-systeme.- III. Katalasen.- 40. Noch nicht klassifizierbare Oxydoreductasen und Oxydoreductase-systeme.- I. p-Oxyphenylpyruvat-oxydase-systeme.- II. Homogentisinat-oxydase-systeme (Homogentisicase).- III. Fermentsysteme, welche gruppen-spezifisch die Einführung von Hydroxyl-gruppen in aromatische Kerne katalysieren.- IV. Fermentsysteme, welche die Aromatisierung hydroaromatischer Körper bewirken.- V. Oxydoreductasen und Oxydoreductase-systeme, welche am Stoffwechsel der Sterine und Steroid-hormone teilnehmen.- VI. Die Fermentsysteme der oxydativen Kohlehydrat-Vergärungen.- VII. Mikrobielle Oxydationen von Steroid-körpern.- VIII. l(+)-Mandelat-oxydase-system.- IX. Anthranilat-oxydase-systeme.- X. Benzoat-oxydase(-systeme).- XI. Brenzcatechin-oxydasen.- XII. Luciferase-systeme.- XIII. ?-Indolylacetat-oxydase-systeme.- XIV. Oxydative Fermente in der Verholzung.- 41. Ketosäure-decarboxylasen, verwandte Enzyme und Enzymsysteme.- I. Thiaminpyrophosphat (TPP, Cocarboxylase).- a) Chemische Konstitution.- b) Darstellung von TPP.- c) Analytische Bestimmung von TPP.- d) Biosynthese von TPP.- e) Der biologische Abbau von TPP.- f) Wirkungsweise des TPP.- g) Enzyme, die TPP als Coenzym enthalten.- II. Lipoinsäuren (Lipoic acids, Pyruvat-oxydase-faktor, "Protogen").- III. Pyruvat-decarboxylasen (Carboxylase).- IV. Benzoylformiat-decarboxylase.- V. Oxalacetat-?-decarboxylasen.- VI. Oxalsuccinat-decarboxylasen.- VII. Acetoacetat-decarboxylasen.- VIII. ?-Acetyllactat-decarboxylasen.- IX. Malonat-decarboxylase-systeme.- X. Succinat-decarboxylase-systeme.- XI. ?-Keto-?-oxybutyrat-synthease (Formaldehyd-Pyruvat-carboligase).- XII. Decarboxylierende d-Isocitrat ? PN-transhydrogenasen (Isocitronensäure-dehydrase).- XIII. Decarboxylierende l-Malat ? PN-transhydrogenasen ("malic enzymes").- XIV. Decarboxylierende 6-Phosphogluconat ? TPN-transhydrogenasen (6-Phosphogluconsaure-dehydrase).- XV. Systeme der oxydativen Pyruvat-decarboxylierung (Pyruvat-dehydrase, Pyruvat-oxydase).- XVI. Decarboxylierende ?-Ketoglutarat ? DPN-transhydrogenase-systeme (?-Ketoglutarsäure-oxydase).- 42. Aminosäure-decarboxylasen.- I. Allgemeines.- a) Pyridoxalphosphat als Coenzym der Aminosäure-decarboxylasen.- b) Spezifität der Aminosäure-decarboxylasen.- c) Vorkommen der bakteriellen Aminosäure-decarboxylasen.- d) Biologische Bedeutung der Aminosäure-decarboxylasen.- e) Mechanismus der Decarboxylase-Wirkung.- f) Messung der Aktivität der Aminosäure-decarboxylasen.- g) Aminosäure-decarboxylasen als analytisches Hilfsmittel.- II. l-Histidin-decarboxylasen.- III. l-Lysin-decarboxylasen.- IV. l-Ornithin-decarboxylasen.- V. l-Arginin-decarboxylase.- VI. l-Glutaminat-decarboxylasen.- VII. ?-Oxyglutaminat-decarboxylasen.- VIII. l-Aspartat-?-decarboxylasen.- IX. l-Aspartat-?-decarboxylasen.- X. l-Tyrosin-decarboxylasen.- XI. l-3,4-Dioxyphenylalanin-decarboxylasen (DOPA-Decarboxylasen).- XII. l-Tryptophan-decarboxylasen.- XIII. 5-Oxytryptophan-decarboxylasen.- XIV. l-Cysteinat-decarboxylasen.- XV. Diaminopimelinat-decarboxylase.- XVI. l-Cysteinsulfinat-decarboxylasen.- XVII. Weitere Aminosäure-decarboxylasen.- 43. Triosephosphat-lyasen.- I. FDP-triosephosphat-lyasen (Aldolase, Zymohexase).- II. Fructose-i-phosphat-triosephosphat-lyasen (i-Phosphofructaldolase).- III. Ribose-5-phosphat-triosephosphat-lyasen.- IV. Desoxyribosephosphat-triosephosphat-lyasen.- V. Erytrulose-i-phosphat-synthease (Erythrulose-i-phosphat-triose-phosphat-lyase?).- 44. Hydratasen und Dehydratasen.- I. Fumarat-hydratasen (Fumavase).- II. Maleinat-hydratase (Malease).- III. Ungesättigte Acyl-CoA-hydratasen (Crotonase).- IV. Aconitat-hydratasen (Aconitase).- V. d-2-Phosphoglycerat-dehydratasen (Enolase).- VI. Serin-dehydratasen (Serin-deaminase).- VII. cis,cis-Muconat-hydratasen.- VIII. Carbonat-anhydratasen (Kohlensäure-anhydratase, "carbonic anhydrase").- 45. Kohlenstoff-Stickstoff- und Kohlenstoff-Schwefel-lyasen und -syntheasen.- I. l-Aspartat-ammoniak-lyasen (Aspartase).- II. l-Histidin-?-ammoniak-lyasen (Histidin-?-deaminase).- III. l-Arginosuccinat-arginin-lyasen.- IV. Cystein-desulfhydrasen.- V. Homocystein-desulfhydrasen.- VI. Exocystin-desulfhydrasen.- VII. ?-Sulfinylpyruvat-desulfinase (Teilenzym des l-Cysteinsulfinat-de- sulfinase-systems).- VIII. Alliin-lyase (Alliinase).- IX. C-S-Syntheasen der Glyoxalase-systeme (Glyoxalase I).- 46. Hydrogenasen und Hydrogen-lyase-systeme.- I. Hydrogenasen.- II. Die Hydrogen-lyase-reaktion.- 47. Isomerasen und Racemasen.- I. Glucose-6-phosphat-isomerasen (Phosphohexose-isomerase, Oxoisomerase).- II. Galactose-i-phosphat-isomerase-systeme (Galactowaldenase).- III. Mannose-6-phosphat-isomerasen.- IV. Phosphopentose-isomerasen.- V. Phosphotriose-isomerasen.- VI. d-Arabinose-isomerase.- VII. d-Xylose-isomerasen.- VIII. d-Erythrose-isomerase.- IX. Glucose (1 ? 6)-phosphomutasen (Phosphoglucomutase).- X. Die "Phosphofructomutase"-reaktion.- XI. Ribose (1 ? 5)-phosphomutasen (Phosphoribomutase).- XII. Desoxyribose(1 ? 5)-phosphomutasen (Phosphodesoxyribomutase).- XIII. Glycerat(3 ? 2)-phosphomutasen (Phosphoglyceromulase).- XIV. 3-Phosphoglycerat(1 ? 2)-phosphomutasen (Diphosphoglyceromutase).- XV. Oxysäure-racemase.- XVI. Lactat-racemasen.- XVII. Alanin-racemasen.- XVIII. Glutaminat-racemase.- XIX. Mandelat-racemase.- XX. Glucopyranose-mutarotase.- 48. Das Zusammenwirken der Enzyme.- A. Allgemeines.- I. Die Analyse multipler Enzymsysteme.- II. Die verschiedenen Arten des Zusammenwirkens von Enzymen.- III. Faktoren, welche das Zusammenwirken von Enzymen regulieren.- B. Besprechung einzelner multipler Enzymsysteme.- I. Der anaerobe Abbau der Kohlehydrate.- a) Die Glykolyse.- b) Die alkoholische Gärung.- c) Anaerobe mikrobielle Gärungs-prozesse.- d) Die Hemmung des. anaeroben Kohlehydrat-abbaus durch Sauerstoff; der sog. Pasteur-Effekt.- II. Der oxydative Abbau der Kohlehydrate; der Citronensäure-zyklus.- III. Oxydativer Abbau und Biosynthese der Fettsäuren; der Fettsäure-zyklus.- IV. Enzyme in der pflanzlichen Photosynthese.- V. Die Assimilation molekularen Stickstoffs.- VI. Schlußbemerkung.- Autorenverzeichnis.