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Der DNA-Triplett-Code führte zu der Erkenntnis, daß aufgrund der 4 Basen 64 Codons für die Verschlüsselung von Proteinsequenzen zur Verfügung stehen. Von diesen codieren 61 für 20 Aminosäuren und 3 für einen Translations-Stop. Somit müsste, bei co-translationalem Einbau von neuen Aminosäuren, eines dieser Codons mehrere Funktionen aufweisen. Im Falle des Selenocyteins, der 21. proteinogenen Aminosäure, ist ein UGA-Stop-Codon Träger der Information. Die Differenzierung zwischen Translationende und Einbau des Selenocystein erfolgt durch Sekundärstrukturen der mRNA und Anwesenheit eines…mehr

Produktbeschreibung
Der DNA-Triplett-Code führte zu der Erkenntnis, daß aufgrund der 4 Basen 64 Codons für die Verschlüsselung von Proteinsequenzen zur Verfügung stehen. Von diesen codieren 61 für 20 Aminosäuren und 3 für einen Translations-Stop. Somit müsste, bei co-translationalem Einbau von neuen Aminosäuren, eines dieser Codons mehrere Funktionen aufweisen. Im Falle des Selenocyteins, der 21. proteinogenen Aminosäure, ist ein UGA-Stop-Codon Träger der Information. Die Differenzierung zwischen Translationende und Einbau des Selenocystein erfolgt durch Sekundärstrukturen der mRNA und Anwesenheit eines spezifischen Elongationsfaktors.Die Arbeit gibt einen Einblick in die erweiterten Prozesse der Proteinbiosynthese und zeigt Methoden zur Isolierung und Klonierungen von Selenoprotein-Genen aus anaeroben Prokaryoten und deren Expression. Diese waren Grundlage für Analysen zur Funktion und Struktur der Proteine, als auch zu Charakterisierung des modifizierten Translationsprozesses.Dieses Buch richtet sich an Wissenschaftler, die sich mit co-translationalen Prozessen beschäftigen und/oder mögliche Funktionen von Protein-Sekundärstrukturen charakterisieren.
Autorenporträt
Gröbe, Daniel§Daniel Gröbe, Diplom-Biologe:Studium der Biologie an der Martin-Luther-Universität in Halle,Promotion an der Charité Berlin