Reinigung und Charakterisierung von 6-PGD aus Wachtelleber - Hamzah, Salih;ÇiFTÇi, Mehmet
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In dieser Studie wurde das Enzym 6-Phosphogluconat-Dehydrogenase (6PGD) aus der Wachtelleber durch Ammoniumsulfat-Fällung und 2',5'-ADP-Sepharose 4B-Affinitätschromatographie gereinigt. Die spezifische Aktivität betrug 14,6 EU/mg, die Ausbeute 89 % und die Reinigung 112-fach. Die Enzymaktivität wurde spektrophotometrisch bei 340 nm gemessen. Durch SDS-PAGE wurde die Reinheit des Enzyms überprüft. Das Molekulargewicht des gereinigten Enzyms wurde mit der SDS-PAGE-Methode auf 44 KDa berechnet. Die Proteinbestimmung erfolgte nach der Bradford-Methode. Für das Enzym wurden der optimale pH-Wert…mehr

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Produktbeschreibung
In dieser Studie wurde das Enzym 6-Phosphogluconat-Dehydrogenase (6PGD) aus der Wachtelleber durch Ammoniumsulfat-Fällung und 2',5'-ADP-Sepharose 4B-Affinitätschromatographie gereinigt. Die spezifische Aktivität betrug 14,6 EU/mg, die Ausbeute 89 % und die Reinigung 112-fach. Die Enzymaktivität wurde spektrophotometrisch bei 340 nm gemessen. Durch SDS-PAGE wurde die Reinheit des Enzyms überprüft. Das Molekulargewicht des gereinigten Enzyms wurde mit der SDS-PAGE-Methode auf 44 KDa berechnet. Die Proteinbestimmung erfolgte nach der Bradford-Methode. Für das Enzym wurden der optimale pH-Wert (8,0), der stabile pH-Wert (8,0), die optimale Ionenstärke (600 mM in Tris-HCl) und die optimale Temperatur (60°C) bestimmt. Darüber hinaus wurden die KM- und Vmax-Werte für 6-Phosphogluconat (6-PGA) und NADP+ mit 0,058 und 0,0015 mM bzw. 0,0078 und 0,057 EU/ml berechnet.
Autorenporträt
Je suis né à Erbil en 1978. J'ai terminé mes études primaires, secondaires et supérieures à Erbil. Je suis entré au collège du département des sciences de la chimie de l'Université Salahhadin, j'ai obtenu mon diplôme en 2001. En 2003, je travaillais dans le laboratoire de l'hôpital en faisant des tests chimiques. En février 2015, j'ai commencé à faire des études supérieures à l'Université de Bingol, en biochimie.