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Les chapitres suivants décrivent des études RMN visant à examiner la structure de deux motifs structuraux protéiques communs, et à donner une explication de la relation entre la conservation de la topologie de repliement et la liaison dans la fonction des protéines. La section I contient des études thermodynamiques et de cartographie structurelle sur la protéine à motif de repliement "sandwich" du domaine G3 globulaire C-terminal de l'agrine se liant à la laminine-neurexine-hormone stéroïde (LNS). L'isoforme active se liant à MuSK et l'isoforme inactive qui ne se lie pas à MuSK sont examinées. L'isoforme inactive B0 du domaine G3 est le résultat d'un épissage alternatif et a d'autres fonctions, comme la liaison de glycosaminoclycanes impliqués dans la structure et la fonction du NMJ. L'ITC et le HSQC ont été utilisés pour étudier la liaison du domaine G3 de l'agrine aux glycosaminoglycanes d'acide sialique, d'héparine et d'héparane sulfate. La section II contient des études RMN structurelles sur la SN, le complexe ternaire pdTp-Ca2+-SN de la protéine, le mutant de troncation SNOB, et sur les protéines dénaturées CspA et LysN à motif de pliage OB. Les CDR ont été utilisés pour comparer les effets de la troncature, de la liaison des inhibiteurs et de la dénaturation sur l'alignement des protéines à motif OB et la structure secondaire résiduelle.
Les chapitres suivants décrivent des études RMN visant à examiner la structure de deux motifs structuraux protéiques communs, et à donner une explication de la relation entre la conservation de la topologie de repliement et la liaison dans la fonction des protéines. La section I contient des études thermodynamiques et de cartographie structurelle sur la protéine à motif de repliement "sandwich" du domaine G3 globulaire C-terminal de l'agrine se liant à la laminine-neurexine-hormone stéroïde (LNS). L'isoforme active se liant à MuSK et l'isoforme inactive qui ne se lie pas à MuSK sont examinées. L'isoforme inactive B0 du domaine G3 est le résultat d'un épissage alternatif et a d'autres fonctions, comme la liaison de glycosaminoclycanes impliqués dans la structure et la fonction du NMJ. L'ITC et le HSQC ont été utilisés pour étudier la liaison du domaine G3 de l'agrine aux glycosaminoglycanes d'acide sialique, d'héparine et d'héparane sulfate. La section II contient des études RMN structurelles sur la SN, le complexe ternaire pdTp-Ca2+-SN de la protéine, le mutant de troncation SNOB, et sur les protéines dénaturées CspA et LysN à motif de pliage OB. Les CDR ont été utilisés pour comparer les effets de la troncature, de la liaison des inhibiteurs et de la dénaturation sur l'alignement des protéines à motif OB et la structure secondaire résiduelle.
Les chapitres suivants décrivent des études RMN visant à examiner la structure de deux motifs structuraux protéiques communs, et à donner une explication de la relation entre la conservation de la topologie de repliement et la liaison dans la fonction des protéines. La section I contient des études thermodynamiques et de cartographie structurelle sur la protéine à motif de repliement "sandwich" du domaine G3 globulaire C-terminal de l'agrine se liant à la laminine-neurexine-hormone stéroïde (LNS). L'isoforme active se liant à MuSK et l'isoforme inactive qui ne se lie pas à MuSK sont examinées. L'isoforme inactive B0 du domaine G3 est le résultat d'un épissage alternatif et a d'autres fonctions, comme la liaison de glycosaminoclycanes impliqués dans la structure et la fonction du NMJ. L'ITC et le HSQC ont été utilisés pour étudier la liaison du domaine G3 de l'agrine aux glycosaminoglycanes d'acide sialique, d'héparine et d'héparane sulfate. La section II contient des études RMN structurelles sur la SN, le complexe ternaire pdTp-Ca2+-SN de la protéine, le mutant de troncation SNOB, et sur les protéines dénaturées CspA et LysN à motif de pliage OB. Les CDR ont été utilisés pour comparer les effets de la troncature, de la liaison des inhibiteurs et de la dénaturation sur l'alignement des protéines à motif OB et la structure secondaire résiduelle.