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In questo studio, l'enzima 6-fosfogluconato deidrogenasi (6PGD) è stato purificato dal fegato di quaglia utilizzando metodi di precipitazione con solfato di ammonio e cromatografia di affinità con 2', 5'-ADP Sepharose 4B, con attività specifiche di 14,6 EU/mg, resa dell'89% e 112 pieghe di purificazione. L'attività enzimatica è stata misurata spettrofotometricamente a 340 nm. L'SDS-PAGE ha verificato la purezza dell'enzima. Il peso molecolare dell'enzima purificato con il metodo SDS-PAGE è stato calcolato in 44 KDa. La determinazione delle proteine è stata eseguita con il metodo Bradford. Per…mehr

Produktbeschreibung
In questo studio, l'enzima 6-fosfogluconato deidrogenasi (6PGD) è stato purificato dal fegato di quaglia utilizzando metodi di precipitazione con solfato di ammonio e cromatografia di affinità con 2', 5'-ADP Sepharose 4B, con attività specifiche di 14,6 EU/mg, resa dell'89% e 112 pieghe di purificazione. L'attività enzimatica è stata misurata spettrofotometricamente a 340 nm. L'SDS-PAGE ha verificato la purezza dell'enzima. Il peso molecolare dell'enzima purificato con il metodo SDS-PAGE è stato calcolato in 44 KDa. La determinazione delle proteine è stata eseguita con il metodo Bradford. Per l'enzima sono stati determinati il pH ottimale (8,0), il pH stabile (8,0), la forza ionica ottimale (600 mM in Tris-HCl) e la temperatura ottimale (60°C). Inoltre, i valori di KM e Vmax per il 6-fosfogluconato (6-PGA) e il NADP+ sono stati calcolati rispettivamente come 0,058 e 0,0015 mM; 0,0078 e 0,057 EU/ml.
Autorenporträt
Je suis né à Erbil en 1978. J'ai terminé mes études primaires, secondaires et supérieures à Erbil. Je suis entré au collège du département des sciences de la chimie de l'Université Salahhadin, j'ai obtenu mon diplôme en 2001. En 2003, je travaillais dans le laboratoire de l'hôpital en faisant des tests chimiques. En février 2015, j'ai commencé à faire des études supérieures à l'Université de Bingol, en biochimie.