L'enzyme arylamidase et le gène FpvA de Pseudomonas aeruginosa
Interaction ou similitude possible entre le mécanisme d'action de l'enzyme arylamidase et le gène FpvA de PA
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L'objectif de ce livre est de mettre en évidence l'importance de la composition du milieu sur l'expression des gènes. Dans des conditions de limitation en fer, Pseudomonas aeruginosa sécrète de la pyoverdine pour aider à fixer le fer provenant de l'environnement externe. Le récepteur de la ferripyoverdine, fpvA, est le récepteur que P. aeruginosa utilise pour internaliser la liaison du fer à la pyoverdine. FpvA a été cloné et identifié comme ayant une masse moléculaire de 89 395 daltons (Meyer et al., 1990, Poole et al., 1993). En plus de jouer le rôle de récepteur du fer lié Ã...
L'objectif de ce livre est de mettre en évidence l'importance de la composition du milieu sur l'expression des gènes. Dans des conditions de limitation en fer, Pseudomonas aeruginosa sécrète de la pyoverdine pour aider à fixer le fer provenant de l'environnement externe. Le récepteur de la ferripyoverdine, fpvA, est le récepteur que P. aeruginosa utilise pour internaliser la liaison du fer à la pyoverdine. FpvA a été cloné et identifié comme ayant une masse moléculaire de 89 395 daltons (Meyer et al., 1990, Poole et al., 1993). En plus de jouer le rôle de récepteur du fer lié à la pyoverdine, le gène fpvA a également été supposé être la cible d'antibiotiques et de bactériophages et leur servir de point d'entrée. L'enzyme arylamidase (EC 3.4.11.2) est l'enzyme qui catalyse l'hydrolyse d'un acide aminé N-terminal à partir de peptides, d'amides ou d'arylamides. Elle a été purifiée il y a plusieurs décennies et son poids a été estimé à environ 71 kDa par Riley et Behal (1970). La fpVA et l'enzyme arylamidase peuvent éventuellement interagir ou être similaires dans leur mode de fonctionnement sur la base des observations scientifiques faites il y a des décennies dans le cadre des travaux de recherche menés par Riley et Behal (1970), et des observations récentes faites par Osayande, JO (2013) et Bishop et al. en 2017.
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