Andere Kunden interessierten sich auch für
![Catalyse de l¿orotidine 5¿-monophosphate]( "Catalyse de l¿orotidine 5¿-monophosphate")
Catalyse de l¿orotidine 5¿-monophosphate32,99 €![Catalisi di orotidina 5¿-monofosfato]( "Catalisi di orotidina 5¿-monofosfato")
Catalisi di orotidina 5¿-monofosfato32,99 €![Kataliz 5¿-monofosfata orotidina]( "Kataliz 5¿-monofosfata orotidina")
Kataliz 5¿-monofosfata orotidina32,99 €![Catálise de Orotidina 5'-Monofosfato]( "Catálise de Orotidina 5'-Monofosfato")
Catálise de Orotidina 5'-Monofosfato32,99 €![Katalyse van orotidine 5'-monofosfaat]( "Katalyse van orotidine 5'-monofosfaat")
Katalyse van orotidine 5'-monofosfaat32,99 €![Katalyse von Orotidin-5'-monophosphat]( "Katalyse von Orotidin-5'-monophosphat")
Katalyse von Orotidin-5'-monophosphat49,00 €![RAPORT BIEG¿EGO REWIDENTA I DECYZJA INWESTYCYJNA AKCJONARIUSZY]( "RAPORT BIEG¿EGO REWIDENTA I DECYZJA INWESTYCYJNA AKCJONARIUSZY")
RAPORT BIEG¿EGO REWIDENTA I DECYZJA INWESTYCYJNA AKCJONARIUSZY32,99 €
Jako model oddziäywä obecnych w miejscu aktywnym dekarboksylazy orotydyno-5'-monofosforanowej (ODCase) zbadali¿my skutki destabilizacji substratu przez pobliski ¿adunek ujemny i stabilizacj¿ karboanionowego zwi¿zku po¿redniego, z powodu wi¿zä wodorowych z grupami karbonylowymi ( O-2 i O-4) kwasu orotowego i produktu jego dekarboksylacji, z wykorzystaniem oblicze¿ ab initio. Wyniki z tych modeli by¿y porównywalne z dost¿pnymi danymi, co sugeruje, ¿e wielko¿¿ wzmocnienia szybko¿ci dekarboksylacji zale¿y od kombinacji odleg¿o¿ci ¿adunku i efektów wi¿zania wodorowego. Stwierdzili¿my, ¿e moment dipolowy donora protonów mo¿e równie¿ odgrywä znacz¿c¿ rol¿, co sugeruje, ¿e klucz do reszty katalizy le¿y w specyficznych interakcjach substratu i otaczaj¿cych go reszt.