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A Esclerose Lateral Amiotrófica (ALS) é uma doença neurodegenerativa relacionada à idade que afeta os neurônios motores causando uma paralisia muscular progressiva. Dentre os casos herdados de ALS (FALS), 20% ocorrem por mutações no gene SOD1 que codifica a enzima Cobre,Zinco-Superóxido dismutase (Sod1). Estudos demonstraram que a degeneração dos neurônios motores é resultado de mecanismos complexos envolvendo estresse oxidativo, disfunção e agregação de proteínas. A participação do estresse oxidativo é evidenciada pela presença de danos oxidativos em DNA, proteínas e lipídios em tecidos de pacientes e por uma redução dos níveis intracelulares de glutationa (GSH). Neste estudo caracterizou-se o fenótipo das cepas de Saccharomyces cerevisiae, deficientes ou não na síntese da GSH, expressando a Sod1 humana wild-type (WT) e com a mutação A4V característica da FALS, tanto antes como após o processo de envelhecimento cronológico celular. Os resultados mostrados neste manuscrito evidenciam a importância da GSH na ativação da hSod1 durante o processo de envelhecimento e o envolvimento deste tripeptídeo na patogênese da FALS.