Das Arylamidase-Enzym und das FpvA-Gen von Pseudomonas aeruginosa
Mögliche Interaktion oder Ähnlichkeit zwischen dem Wirkmechanismus des Arylamidase-Enzyms und dem FpvA-Gen von PA
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Ziel dieses Buches ist es, die Bedeutung der Medienzusammensetzung für die Genexpression zu verdeutlichen. Unter Bedingungen der Eisenlimitierung sondert Pseudomonas aeruginosa Pyoverdin ab, um Eisen aus der äußeren Umgebung zu binden. Der Ferripyoverdin-Rezeptor, fpvA , ist der Rezeptor, den P. aeruginosa zur Internalisierung der Eisenbindung an Pyoverdin verwendet. FpvA wurde kloniert und mit einer Molekularmasse von 89.395 Dalton identifiziert (Meyer et al., 1990, Poole et al., 1993). Das fpvA-Gen spielt nicht nur die Rolle eines Rezeptors für an Pyoverdin gebundenes Eisen, sondern dien...
Ziel dieses Buches ist es, die Bedeutung der Medienzusammensetzung für die Genexpression zu verdeutlichen. Unter Bedingungen der Eisenlimitierung sondert Pseudomonas aeruginosa Pyoverdin ab, um Eisen aus der äußeren Umgebung zu binden. Der Ferripyoverdin-Rezeptor, fpvA , ist der Rezeptor, den P. aeruginosa zur Internalisierung der Eisenbindung an Pyoverdin verwendet. FpvA wurde kloniert und mit einer Molekularmasse von 89.395 Dalton identifiziert (Meyer et al., 1990, Poole et al., 1993). Das fpvA-Gen spielt nicht nur die Rolle eines Rezeptors für an Pyoverdin gebundenes Eisen, sondern dient auch als Angriffspunkt für Antibiotika und Bakteriophagen und als Eintrittspforte für diese. Das Enzym Arylamidase (EC 3.4.11.2] ist das Enzym, das die Hydrolyse einer N-terminalen Aminosäure von Peptiden, Amiden oder Arylamiden katalysiert. Es wurde vor Jahrzehnten gereinigt und von Riley und Behal (1970) auf etwa 71 kDa geschätzt. Das fpVA und das Arylamidase-Enzym interagieren möglicherweise miteinander oder ähneln sich in ihrer Funktionsweise, basierend auf wissenschaftlichen Beobachtungen vor Jahrzehnten aus der Forschungsarbeit von Riley und Behal (1970) und den jüngsten Beobachtungen von Osayande, JO (2013) und Bishop et al., 2017.
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