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Die 1.8-Cineolsynthase ist ein Monoterpensynthaseenzym aus den Blüten von Nicotiana suaveolens. Hierbei handelt es sich um ein circa 65 kDa großes florales Multiproduktenzym, das die simultane, nocturnale Emission der meisten Monoterpene katalysiert. Das Hauptprodukt ist 1,8-Cineol, das für das Enzym namensgebend ist (1,8-Cineolsynthase, CIN). Die Autorin Bettina Peter gibt einführend einen Überblick über das Vorkommen und die Funktion von Terpenen im Allgemeinen und stellt die bisherigen Kenntnisse über die 1.8-Cineolsynthase dar. Die von der Autorin durchgeführten wissenschaftlichen…mehr

Produktbeschreibung
Die 1.8-Cineolsynthase ist ein
Monoterpensynthaseenzym aus den Blüten von Nicotiana
suaveolens. Hierbei handelt es sich um ein circa 65
kDa großes florales Multiproduktenzym, das die
simultane, nocturnale Emission der meisten
Monoterpene katalysiert. Das Hauptprodukt ist
1,8-Cineol, das für das Enzym namensgebend ist
(1,8-Cineolsynthase, CIN). Die Autorin Bettina Peter
gibt einführend einen Überblick über das Vorkommen
und die Funktion von Terpenen im Allgemeinen und
stellt die bisherigen Kenntnisse über die
1.8-Cineolsynthase dar. Die von der Autorin
durchgeführten wissenschaftlichen Untersuchungen, wie
beispielsweise die Herstellung eines spezifischen
polyklonalen Antikörpers gegen die
1,8-Cineolsynthase, sowie die
Affinitätschromatographische Proteinaufreinigung und
Enzymbestimmungen mittels GC/MS sind ausführlich
dargestellt und analysiert. Das Buch richtet sich
sowohl an Wissenschaftler, als auch an Studenten,
Diplomanden und Doktoranden.
Autorenporträt
Bettina Peter, Diplom-Biologin: Studium der Biologie an der
Universität Rostock. Schwerpunkte: Biochemie, Molekularbiologie,
Genetik, Mikrobiologie und Bioorganische Chemie