Bakterielle P450s und Steroidtransformationen
Bakterielle Cytochrom-P450-Enzyme und Steroid-Transformation durch Rhodokokken-Stämme
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Vier bakterielle Cytochrom-P450-Enzymaktivitäten werden im Hinblick auf ihre potentielle biotechnologische Nutzung für Steroid-Transformationen durch gentechnisch veränderte 'Rhodococcus'-Stämme in kommerziell wertvolle Verbindungen beschrieben. Drei ausgewählte rhodococcale P450 wurden mit mikrobiologischen, genetischen, biochemischen, spektroskopischen und chromatographischen Methoden charakterisiert. Zwei Sterol-C26-Hydroxylasen wurden als wichtig für den Abbau von 3-Hydroxysterolen nachgewiesen. Die Rolle der neuartigen Dextromethorphan-N-Demethylase im Sterolmetabolismus wurde disku...
Vier bakterielle Cytochrom-P450-Enzymaktivitäten werden im Hinblick auf ihre potentielle biotechnologische Nutzung für Steroid-Transformationen durch gentechnisch veränderte 'Rhodococcus'-Stämme in kommerziell wertvolle Verbindungen beschrieben. Drei ausgewählte rhodococcale P450 wurden mit mikrobiologischen, genetischen, biochemischen, spektroskopischen und chromatographischen Methoden charakterisiert. Zwei Sterol-C26-Hydroxylasen wurden als wichtig für den Abbau von 3-Hydroxysterolen nachgewiesen. Die Rolle der neuartigen Dextromethorphan-N-Demethylase im Sterolmetabolismus wurde diskutiert. Weiterhin wurde die heterologe Produktion eines mutierten P450-Enzyms aus Bacillus megaterium in einem gentechnisch veränderten Rhodococcus-Stamm gezeigt. Die Aktivität des mutierten P450 wurde mittels ¹H- und ¹³C-NMR als 16beta-Hydroxylase von 4-Androsten-3,17-dion identifiziert. Die in diesem Buch beschriebene detaillierte Charakterisierung der Cytochrom-P450-Enzyme gibt einen Einblick indas katabole Repertoire ausgewählter Bakterienstämme, der für das Engineering von Steroid-Katabolisierungswegen zur effizienten Herstellung von Pharmazeutika notwendig ist.
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