A enzima arilamidase e o gene FpvA de Pseudomonas aeruginosa
Possível interação ou semelhança entre o mecanismo de ação da enzima arilamidase e o gene FpvA de PA
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O objetivo deste livro é realçar ainda mais a importância da composição do meio na expressão genética. Em condições de limitação de ferro, Pseudomonas aeruginosa segrega pioverdina para ajudar a ligar o ferro do ambiente externo. O recetor de ferripioverdina, fpvA , é o recetor que a P. aeruginosa utiliza para internalizar a ligação do ferro à pioverdina. O FpvA foi clonado e identificado como tendo uma massa molecular de 89.395 daltons (Meyer et al., 1990, Poole et al., 1993). Para além de desempenhar o papel de recetor do ferro ligado à pioverdina, o gene fpvA também foi co...
O objetivo deste livro é realçar ainda mais a importância da composição do meio na expressão genética. Em condições de limitação de ferro, Pseudomonas aeruginosa segrega pioverdina para ajudar a ligar o ferro do ambiente externo. O recetor de ferripioverdina, fpvA , é o recetor que a P. aeruginosa utiliza para internalizar a ligação do ferro à pioverdina. O FpvA foi clonado e identificado como tendo uma massa molecular de 89.395 daltons (Meyer et al., 1990, Poole et al., 1993). Para além de desempenhar o papel de recetor do ferro ligado à pioverdina, o gene fpvA também foi considerado como alvo de antibióticos e bacteriófagos e como ponto de entrada para os mesmos. A enzima arilamidase (EC 3.4.11.2) é a enzima que catalisa a hidrólise de um aminoácido N-terminal de péptidos, amidas ou arilamidas. Foi purificada há décadas e o seu peso foi estimado em cerca de 71 kDa por Riley e Behal (1970). A fpVA e a enzima arilamidase podem possivelmente interagir ou podem ser semelhantes no seu modo de funcionamento, com base em observações científicas efectuadas há décadas no trabalho de investigação de Riley e Behal (1970) e nas observações recentes de Osayande, JO (2013) e Bishop et al., 2017.
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