Biochemie - Dose, Klaus
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Dieses didaktisch sorgfältig gestaltete Lehrbuch ist primär eine Einführung in die Biochemie für Chemiker und Biologen. Als Schwerpunkte werden die Grundlagen des intermediären Stoffwechsels, der Reaktionsmechanismen und biophysikalische Aspekte behandelt, es werden jedoch auch die wesentlichen Prinzipien der Molekulargenetik und der Integration des Stoffwechsels dargestellt. Das Buch ist zugleich als kurze Einführung in die Biochemie für alle wissenschaftlich Interessierten konzipiert und setzt nur sehr elementare Kenntnisse in der Chemie voraus.…mehr

Produktbeschreibung
Dieses didaktisch sorgfältig gestaltete Lehrbuch ist primär eine Einführung in die Biochemie für Chemiker und Biologen. Als Schwerpunkte werden die Grundlagen des intermediären Stoffwechsels, der Reaktionsmechanismen und biophysikalische Aspekte behandelt, es werden jedoch auch die wesentlichen Prinzipien der Molekulargenetik und der Integration des Stoffwechsels dargestellt. Das Buch ist zugleich als kurze Einführung in die Biochemie für alle wissenschaftlich Interessierten konzipiert und setzt nur sehr elementare Kenntnisse in der Chemie voraus.
  • Produktdetails
  • Springer-Lehrbuch
  • Verlag: Springer, Berlin
  • 5. Aufl.
  • Seitenzahl: 280
  • Erscheinungstermin: 3. September 1996
  • Deutsch
  • Abmessung: 235mm x 155mm x 15mm
  • Gewicht: 423g
  • ISBN-13: 9783540610892
  • ISBN-10: 3540610898
  • Artikelnr.: 01644104
Inhaltsangabe
1. Gesetzmäßigkeit biochemischer Systeme und Determination ihrer Evolution.- 1.1 Allgemeine Fragen.- 1.2 Was sind lebende Systeme?.- 1.3 Gibt es "exotische" Biochemien?.- 1.4 Ursprung des Lebens.- 1.4.1 Allgemeine Darstellung der chemischen und präbiotischen Evolution.- 1.4.2 Mikrofossilien in Sedimentgesteinen des Präcambriums.- 1.4.3 Umweltbedingungen vor mehr als drei Milliarden Jahren.- 1.4.4 Ausgangsmaterial für die chemische Evolution.- 1.4.5 Laboratoriumsversuche zur Bildung von kleinen Molekülen.- 1.4.6 Ursprung der optischen Aktivität.- 1.4.7 Präbiotische Polymere und der Ursprung der biologischen Information.- 1.4.8 Selbstorganisation zu Präzellen?.- 1.4.9 Weitere Fragen.- 1.5 Grundsätze biochemischer Reaktionen.- 1.6 Aufgaben.- 2. Topologie der Zelle.- 2.1 Allgemeines.- 2.2 Zellmembranen.- 2.3 Prokaryotische Zelle.- 2.4 Eukaryotische Zelle.- 2.5 Fraktionierung der Zellbestandteile.- 2.6 Stofftransport durch Membranen.- 2.7 Viren und Phagen.- 2.8 Aufgaben.- 3. Eigenschaften der Aminosäuren und Peptide.- 3.1 Aminosäuren.- 3.1.1 Chiralität.- 3.1.2 Zwitterionenstruktur.- 3.1.2.1 pK-Werte.- 3.1.2.2 Isoelektrische Punkte und Titrationskurven.- 3.1.3 Weitere allgemeine Eigenschaften der Aminosäuren.- 3.1.3.1 Ninhydrin-Reaktion.- 3.1.3.2 Konsequenzen der Zwitterionenstruktur.- 3.1.3.3 Reaktionen der Carboxylgruppe.- 3.1.3.4 Reaktionen der Aminogruppe.- 3.1.3.5 Reaktionen der Seitengruppe R.- 3.1.3.6 UV-Absorption der Aminosäuren.- 3.1.4 Einteilung der Aminosäuren.- 3.1.5 Die einzelnen Aminosäuren.- 3.1.6 Analytische Trennung und Bestimmung der Aminosäuren.- 3.2 Peptide.- 3.2.1 Bildung der Peptidbindung.- 3.2.2 Säure-Basen-Eigenschaften der Peptide.- 3.2.3 Natürlich vorkommende Peptide.- 3.2.4 Bestimmung der Aminosäuresequenz in Peptidketten.- 3.2.5 Chemische Synthesen von Peptiden.- 3.3 Aufgaben.- 4. Struktur und Eigenschaften der Proteine.- 4.1 Struktur der Proteine.- 4.1.1 Aminosäuresequenzen in Proteinen.- 4.1.2 Helix- und Faltblattstrukturen (Sekundärstruktur).- 4.1.3 Weitere Faltungen der Polypeptidkette (Tertiärstruktur).- 4.1.4 Bindungen zur Stabilisierung der Kettenkonformation.- 4.1.4.1 Disulfidbrücke.- 4.1.4.2 Wasserstoffbrücke.- 4.1.4.3 Hydrophobe Wechselwirkungen (Bindungen).- 4.1.4.4 Elektrostatische Bindungen.- 4.1.5 Quartär- oder Untereinheitenstruktur.- 4.2 Weitere Eigenschaften der Proteine.- 4.2.1 Molekülmassen und ihre Bestimmung.- 4.2.1.1 Ermittlung der Molekülmasse aus analytischen Daten.- 4.2.1.2 Osmotischer Druck und Molekülmasse.- 4.2.1.3 Sedimentationskonstanten und Molekülmasse.- 4.2.1.4 Gelfiltration und Molekülmasse.- 4.2.1.5 SDS-gelelektrophorese und weitere Methoden zur Molekülmassenbestimmung.- 4.2.2 Elektrochemische Eigenschaften.- 4.2.3 Kolloidchemische Eigenschaften.- 4.2.4 Optische Eigenschaften.- 4.2.5 Immunologische Charakterisierung.- 4.2.6 Biologische Aktivität der Proteine.- 4.3 Reindarstellung der Proteine.- 4.4 Aufgaben.- 5. Enzyme und Biokatalyse.- 5.1 Allgemeines.- 5.2 Katalyse, Kopplung von Reaktionen und Fließgleichgewichte.- 5.3 Einfache Enzymkinetik.- 5.4 pH-Abhängigkeit der Enzymaktivität.- 5.5 Temperaturabhängigkeit der Enzymaktivität.- 5.6 Enzymhemmungen.- 5.6.1 Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Substrat- oder Produktkonzentration.- 5.6.2 Kompetitive Hemmung.- 5.6.3 Allosterische Hemmung oder Aktivierung.- 5.6.4 Weitere Hemmtypen.- 5.7 Mechanismus der Enzymkatalyse.- 5.8 Nomenklatur und Einteilung der Enzyme.- 5.9 Aufgaben.- 6. Coenzyme und Vitamine.- 6.1 Allgemeines.- 6.2 Coenzyme der Oxidoreduktion.- 6.2.1 Nicotinamidnucleotide.- 6.2.2 Flavinnucleotide.- 6.2.3 Weitere Coenzyme von Oxidoreductasen.- 6.2.3.1 Liponsäure.- 6.2.3.2 Hämin.- 6.2.3.3 Eisen-Schwefel-Proteine.- 6.2.3.4 Chinone.- 6.3 Energiereiche Phosphate.- 6.3.1 Nucleosidphosphate.- 6.3.2 Weitere energiereiche Phosphate.- 6.4 Coenzyme der Übertragung von C1-Fragmenten.- 6.4.1 S-Adenosylmethionin als Methyl-Donator.- 6.4.2 Tetrahydrofolsäure.- 6.4.3 Biotin.- 6.5 C