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Produktbild: Biochemie für Mediziner

Biochemie für Mediziner Ein Lern- und Arbeitsbuch mit klinischem Bezug

Aus der Reihe Springer-Lehrbuch

64,99 €

inkl. gesetzl. MwSt., Versandkostenfrei

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Beschreibung

Produktdetails

Einband

Taschenbuch

Erscheinungsdatum

21.10.2004

Abbildungen

7., neubearb. und erw. mit 721 zum Teil farbigen Abbildungen 24,5 cm

Verlag

Springer Berlin

Seitenzahl

958

Maße (L/B/H)

24,4/17,2/5,5 cm

Gewicht

1716 g

Auflage

7. neu bearb. u. erweiterte Auflage 2004

Sprache

Deutsch

ISBN

978-3-540-21176-1

Beschreibung

Rezension

"... Durch den systematischen Kapitelaufbau, von den Grundlagen der Biochemie über das Methodenspektrum bis zur Darstellung der klassischen Stoffgrupen "Kohlenhydrate", "Lipide", "Proteine" und "Nukleinsäuren", ist es durchweg für eine Gegenstandskatalog-orientierte Examensvorbereitung geeignet. Darüber hinaus enthält das Buch auch eine Reihe von Kapiteln mit starkem pathophysiologischem Bezug. (...) Besonders gelungen ist dabei die jeweils kapitelbezogene Darstellung eines entsprechenden klinischen Bezuges. (...)"


Die Pharmazie, Vol. 58/2003, Nr. 8, S. 604

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Taschenbuch

Erscheinungsdatum

21.10.2004

Abbildungen

7., neubearb. und erw. mit 721 zum Teil farbigen Abbildungen 24,5 cm

Verlag

Springer Berlin

Seitenzahl

958

Maße (L/B/H)

24,4/17,2/5,5 cm

Gewicht

1716 g

Auflage

7. neu bearb. u. erweiterte Auflage 2004

Sprache

Deutsch

ISBN

978-3-540-21176-1

Herstelleradresse

Springer Nature Customer Service Center GmbH
Europaplatz 3
69115 Heidelberg
DE
ProductSafety@springernature.com

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  • Produktbild: Biochemie für Mediziner
  • 1 Grundlagen der allgemeinen Chemie 1.1 Atombau und Periodensystem der Elemente 1.1.1 Der Aufbau der Atome 1.1.2 Das Periodensystem der Elemente 1.2 Die Grundtypen der chemischen Bindung 1.2.1 Die Ionenbindung 1.2.2 Die Atombindung 1.2.3 Wasserstoffbrückenbindung 1.2.4 Van-der-Waals-Bindung 1.3 Funktionelle Gruppen 1.4 Stereochemie 1.5 Chemische Reaktionen 1.5.1 Stoffmenge und molare Masse 1.5.2 Konzentration 1.5.3 Stöchiometrische Berechnungen 1.5.4 Chemisches Gleichgewicht 1.5.5 Massenwirkungsgesetz 1.6 Thermodynamik chemischer Reaktionen 1.6.1 Der Begriff des Systems 1.6.2 Der erste Hauptsatz der Thermodynamik 1.6.3 Die Reaktionsenthalpie 1.6.4 Der zweite Hauptsatz: Immer diese Unordnung 1.6.5 Gibbs-Helmholtz-Gleichung 1.7 Kinetik chemischer Reaktionen 1.7.1 Die Aktivierungsenergie 1.7.2 Reaktionsordnung und Molekularität 1.7.3 Reaktionen 1. Ordnung 1.7.4 Reaktionen 2. Ordnung 1.7.5 Reaktionen pseudo-erster Ordnung 1.7.6 Reaktionen 0. Ordnung 1.8 Säuren und Basen 1.8.1 Säuren und Basen nach Brönsted 1.8.2 pH- und pK-Begriff, Ionenprodukt des Wassers 1.8.3 pH-Wert-Berechnungen starker und schwacher Säuren 1.8.4 Säure/Base-Titratione 1.8.5 Puffer und Pufferkapazität 1.9 Redoxreaktionen 1.9.1 Oxidation und Reduktion - Definition der Begriffe 1.9.2 Die Oxidationszahlen 1.9.3 Elektrodenpotential und elektrochemische Spannungsreihe 1.9.4 Die Nernst-Gleichung 1.10 Literatur 2 Aminosäuren, Peptide und Proteine 2.1 Die allgemeine Struktur der Aminosäuren 2.2 Chemische Einteilung der Aminosäuren 2.3 Seltene Aminosäuren 2.4 Der isoelektrische Punkt pI 2.5 Essentielle Aminosäuren 2.6Aufbau der Peptidbindung 2.7 Wichtige Peptide 2.8 Peptidgifte 2.9 Proteine 2.9.1 Einteilung und Bedeutung der Proteine 2.9.2 Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur 2.9.3 Hämoglobin und Myoglobin: Ein Vergleich 2.9.4 Sauerstoffbindungsverhalten von Hämo- und Myoglo bin 2.9.5 Hämoglobinallosterie und Einfluß äußerer Faktoren 2.10 Literatur 3 Experimentelle Methoden 3.1 Trenn- und Reinigungsverfahren für Proteine und Nukleinsäuren 3.2 Elektrophoretische Trennmethoden 3.3 Chromatographische Trennmethoden 3.3.1 Gelchromatographie 3.3.2 Ionenaustauschchromatographie 3.3.3 Affinitätschromatographie 3.3.4 Dünnschichtchromatographie 3.4 Proteinsequenzierung 3.5 Literatur 4 Enzyme und Coenzyme 4.1 Definitionen 4.2 Benennung und Einteilung der Enzyme 4.3 Der Begriff des Coenzyms 4.3.1 Definition 4.3.2 Der Vitaminbegriff 4.4 Aktivierungsenergie und Übergangszustand 4.5 Das aktive Zentrum 4.6 Die Triosephosphat-Isomerasereaktion 4.7 Michaelis-Menten-Kinetik 4.7.1 Die Michaelis-Menten-Gleichung 4.7.2 Die Michaelis-Konstante 4.7.3 Die Michaelis-Menten-Auftragung 4.7.4 Die Lineweaver-Burk-Gleichung und ihre Auftragung 4.7.5 Die Eadie-Hofstee-Gleichung und ihre Auftragung 4.8 Hemmung enzymatisch katalysierter Reaktionen 4.8.1 Die kompetitive Hemmung 4.8.2 Die nichtkompetitive Hemmung 4.8.3 Die unkompetitive Hemmung 4.8.4 Die Substratüberschußhemmung 4.8.5 Die irreversible Hemmung 4.9 Die Regulation der Enzymaktivität 4.9.1 Regulation durch Rückkopplung 4.9.2 Die allosterische Regulation von Enzymen 4.9.3 Regulation durch Interkonversion 4.9.4 Die regulierte Aktivierung von Enzymen durch