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Praktikumsbericht / -arbeit aus dem Jahr 2014 im Fachbereich Chemie - Organische Chemie, Note: 1.0, Friedrich-Alexander-Universität Erlangen-Nürnberg (Theoretische Chemie), Sprache: Deutsch, Abstract: Im Zuge der folgenden Arbeit wird aus der bekannten Aminosäuresequenz eines bisher unbekannten Opioid-Rezeptors des Zebrafinken ein Modell erstellt, an welchem die Bindung von Agonisten und Antagonisten modelliert und anschließend bewertet werden. Die Verwendung von schmerzlindernden Substanzen (Analgetika) ist eine der ältesten medizinischen Behandlungen von Patienten. Bereits im 16. Jahrhundert untersuchte Paracelsus in Feldversuchen die Wirkung entsprechender Pflanzen, wie Johanneskraut. War man damals noch auf die Pflanzen selbst angewiesen, ist es heute möglich die bioaktiven Substanzen oft im Labor zu synthetisieren und deren genauen Wirkmechanismus zu bestimmen. Die moderne Klassifizierung der Analgetika ist die, der Opioide und Nicht-Opioide. Nichtopioide wirken über die Hemmung von Cyclooxygenasen und Opioide über die Opiodrezeptoren, sodass beide die wirkungsvolleren Arzneimittel darstellen. Die Opioidrezeptoren lassen sich in die µ-, ¿- und d-Rezeptoren unterteilen, wobei die µ- und ¿-Rezeptoren für die analgetische Wirkung verantwortlich sind. Diese Rezeptoren sind GPCRs (G-Protein Coupled Receptors), die als charakteristisches strukturelles Merkmal sieben Transmembranhelices besitzen. Am intrazellulären Loop 3, dieser verbindet TM5 mit TM6, bindet bei Aktivierung des Rezeptors das G-Protein und induziert somit eine Signalkaskade.
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