Études fonctionnelles et structurales d'une endoglucanase fongique atypique
Mécanisme fonctionnel et structure biomoléculaire
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L'importance de l'étude des cellulases ne se limite pas à l'acquisition de connaissances scientifiques, mais également au grand potentiel biotechnologique qu'elles représentent. En effet, la cellulose est la molécule la plus abondante présente dans la nature et fournit une large gamme de produits et de processus durables. De nombreuses familles de cellulases ont déjà été bien caractérisées, tandis que d'autres restent inconnues. Parmi ces dernières, la famille 45 des glycoside hydrolases est la famille de cellulases fongiques la moins caractérisée, tant sur le plan structurel qu...
L'importance de l'étude des cellulases ne se limite pas à l'acquisition de connaissances scientifiques, mais également au grand potentiel biotechnologique qu'elles représentent. En effet, la cellulose est la molécule la plus abondante présente dans la nature et fournit une large gamme de produits et de processus durables. De nombreuses familles de cellulases ont déjà été bien caractérisées, tandis que d'autres restent inconnues. Parmi ces dernières, la famille 45 des glycoside hydrolases est la famille de cellulases fongiques la moins caractérisée, tant sur le plan structurel que fonctionnel. Dans ce livre, nous présentons la structure cristallographique de l'enzyme endoglucanase V d'un micro-organisme appelé Phanerochaete chrysosporium (PcCel45A). Nous rapportons également la structure de cette enzyme avec un ligand (cellobiose). Afin d'étudier sa fonction, nous avons réalisé des études sur le site catalytique de l'enzyme, en utilisant la mutagenèse dirigée sur les principaux résidus du site actif. Cette enzyme a montré une structure et un mécanisme d'action totalement différents des autres enzymes de la famille.
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