Protéines de poisson : étude de leur approvisionnement et de leur caractérisation
Une étude avec un spécimen à faible valeur ajoutée
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Les protéines des muscles squelettiques sont organisées selon leur solubilité ou leur fonction biologique. La solubilité de ces protéines dépend de leur localisation cellulaire et elles comprennent trois classes de protéines, identifiées comme sarcoplasmiques, myofibrillaires et stromales. Les protéines sarcoplasmiques, myofibrillaires et stromales représentent 20 à 30 %, 65 à 75 % et 3 à 10 % des protéines totales présentes dans le muscle de poisson. Les protéines myofibrillaires, qui sont importantes pour la formation de gel et la rétention d'eau, sont insolubles dans l'eau ...
Les protéines des muscles squelettiques sont organisées selon leur solubilité ou leur fonction biologique. La solubilité de ces protéines dépend de leur localisation cellulaire et elles comprennent trois classes de protéines, identifiées comme sarcoplasmiques, myofibrillaires et stromales. Les protéines sarcoplasmiques, myofibrillaires et stromales représentent 20 à 30 %, 65 à 75 % et 3 à 10 % des protéines totales présentes dans le muscle de poisson. Les protéines myofibrillaires, qui sont importantes pour la formation de gel et la rétention d'eau, sont insolubles dans l'eau mais solubles dans des solutions salines concentrées. Les isolats de protéines sont généralement obtenus par le procédé de changement de pH, qui consiste à solubiliser les protéines par des moyens chimiques (acides ou alcalins), à partir de coproduits, de muscles ou de poissons entiers, puis à les précipiter à leur point isoélectrique (pI) et à éliminer simultanément les lipides et les protéines insolubles. Ce procédé est une alternative pour valoriser les produits issus de spécimens à faible valeur commerciale, comme la châtaigne (Umbrina canosai).
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