Partenariat moléculaire de la nucléoprotéine du virus de la rougeole
Bases structurales de l'interaction entre la nucléoprotéine du virus de la rougeole et ses partenaires viraux et cellulaires
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Le virus de la rougeole possède un génome à ARN simple brin, non segmenté, encapsidé par la nucléoprotéine au sein d'une nucléocapside hélicoïdale qui sert de matrice pour la transcription et la réplication. La nucléoprotéine possède un domaine C-terminal(NTAIL)désordonné, à savoir dépourvu de structure secondaire et tertiaire stable en conditions physiologiques et en l'absence de partenaires. L'exposition de NTAIL à la surface de la nucléocapside lui permet d'établir des interactions dynamiques avec plusieurs partenaires viraux et cellulaires. Nous avons étudié les inte...
Le virus de la rougeole possède un génome à ARN simple brin, non segmenté, encapsidé par la nucléoprotéine au sein d'une nucléocapside hélicoïdale qui sert de matrice pour la transcription et la réplication. La nucléoprotéine possède un domaine C-terminal(NTAIL)désordonné, à savoir dépourvu de structure secondaire et tertiaire stable en conditions physiologiques et en l'absence de partenaires. L'exposition de NTAIL à la surface de la nucléocapside lui permet d'établir des interactions dynamiques avec plusieurs partenaires viraux et cellulaires. Nous avons étudié les interactions entre NTAIL et (i) la phosphoprotéine virale, (ii) Hsp72, une protéine de choc thermique, et (iii) le récepteur cellulaire, NR. En utilisant une approche multidisciplinaire,nous avons pu caractériser le repliement induit que NTAIL subit lors de l'interaction avec la phosphoprotéine, et nous avons pu évaluer l'impact fonctionnel de l'interaction avec Hsp72 et NR. L'ensemble de ces travaux contribue à éclaircir les mécanismes moléculaires des interactions que les protéines désordonnées établissent avec leurs partenaires, ce qui représente à ce jour un champ d'investigation relativement encore peu exploré.
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