Funktionelle Charakterisierung einer Matrix Metalloproteinase aus Tomate
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Matrix Metalloproteinasen (MMPs) steuern in zoologischen Systemen zahlreiche physiologische Prozesse, wie Embryogenese, Organogenese, Wundheilung, Zellteilung und ¿ differenzierung. Ihre Fehlregulation führt zur Entstehung bedeutender Krankheiten wie z.B. Arteriosklerose und Krebs. In Pflanzen hingegen ist die Funktion der Enzyme erst ansatzweise verstanden bzw. in Tomatenpflanzen noch ungeklärt. Die biochemischen Eigenschaften der MMP1 aus Tomate (SlMMP1) wie auch der jüngst identifizierten SlMMP2 sind bekannt und deuten auf eine redundante Funktion der beiden Proteine in vivo hin. Die Au...
Matrix Metalloproteinasen (MMPs) steuern in zoologischen Systemen zahlreiche physiologische Prozesse, wie Embryogenese, Organogenese, Wundheilung, Zellteilung und ¿ differenzierung. Ihre Fehlregulation führt zur Entstehung bedeutender Krankheiten wie z.B. Arteriosklerose und Krebs. In Pflanzen hingegen ist die Funktion der Enzyme erst ansatzweise verstanden bzw. in Tomatenpflanzen noch ungeklärt. Die biochemischen Eigenschaften der MMP1 aus Tomate (SlMMP1) wie auch der jüngst identifizierten SlMMP2 sind bekannt und deuten auf eine redundante Funktion der beiden Proteine in vivo hin. Die Aufklärung dieser Funktion stand im Mittelpunkt der vorliegenden Arbeit. Für SlMMP1 und 2 wird die Verankerung in der Plasmamembran über einen Glycosylphosphatidylinositol- (GPI-) Anker prognostiziert. In SlMMP1 überexprimierenden Zellkulturen und transgenen Pflanzen konnte eine Assoziation mit Membranpräparationen bestätigt werden. Für ein SlMMP1-GFP-Fusionsprotein wurde die Lokalisation in der Plasmamembran gezeigt. Die GPI-Verankerung konnte nicht zweifelsfrei nachgewiesen werden, jedoch wurde eine für diese Verankerung typische Abspaltung von der Membran (¿shedding¿) beobachtet.
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