Fluoreszenzmarkierung von Arginin
und argininhaltigen kleinen Peptiden durch Umwandlung der Guanidin-Gruppe in Amino-Diaza-Azulene
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Die ortsspezifische Implementierung von Fluoreszenzfarbstoffen als chemische Reporter stellt ein nützliches Werkzeug für das Verständnis komplexer biochemischer Prozesse in Proteinen dar. Ein besonders effizienter Weg ist dafür die Umwandlung einer funktionellen Gruppe einer proteinogenen Aminosäure in einen fluoreszierenden Marker, um so Fluorophore in Peptiden generieren zu können. Hierzu wurde die Guanidin-Einheit der Aminosäure Arginin in einer Einstufensynthese regioselektiv in ein Amino-Diaza-Azulen umgewandelt. Auf diese Weise wurde die Guanidinogruppe des fluoreszenzmarkierten A...
Die ortsspezifische Implementierung von Fluoreszenzfarbstoffen als chemische Reporter stellt ein nützliches Werkzeug für das Verständnis komplexer biochemischer Prozesse in Proteinen dar. Ein besonders effizienter Weg ist dafür die Umwandlung einer funktionellen Gruppe einer proteinogenen Aminosäure in einen fluoreszierenden Marker, um so Fluorophore in Peptiden generieren zu können. Hierzu wurde die Guanidin-Einheit der Aminosäure Arginin in einer Einstufensynthese regioselektiv in ein Amino-Diaza-Azulen umgewandelt. Auf diese Weise wurde die Guanidinogruppe des fluoreszenzmarkierten Arginins intrinsischer Bestandteil der aufgebauten Sonde. Die Amino-Diaza-Azulen-Einheit konnte ebenso erfolgreich in kleinen Arginin enthaltenen Peptiden, wie z.B. in dem Pentapeptid Thymopentin, aufgebaut und untersucht werden.
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