Environnement moléculaire et stratégie d'expression de la cible thérapeutique
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En médecine moléculaire, la manipulation des gènes responsables de maladies à des fins thérapeutiques est depuis de nombreuses années un sujet majeur. L'accent a été mis sur la manipulation de l'expression génique au niveau de l'ADN afin de modifier l'expression de l'ARNm. Pour des raisons de faisabilité thérapeutique, l'expression de l'ARNm est souvent augmentée ou diminuée à l'aide de vecteurs viraux. Cependant, ces stratégies reposent sur une manipulation génétique résidente et ont souvent des effets secondaires inattendus après un traitement prolongé. C'est pourquoi la ...
En médecine moléculaire, la manipulation des gènes responsables de maladies à des fins thérapeutiques est depuis de nombreuses années un sujet majeur. L'accent a été mis sur la manipulation de l'expression génique au niveau de l'ADN afin de modifier l'expression de l'ARNm. Pour des raisons de faisabilité thérapeutique, l'expression de l'ARNm est souvent augmentée ou diminuée à l'aide de vecteurs viraux. Cependant, ces stratégies reposent sur une manipulation génétique résidente et ont souvent des effets secondaires inattendus après un traitement prolongé. C'est pourquoi la recherche de thérapies protéiques, c'est-à-dire de stratégies manipulant l'expression protéique d'un gène cible de la maladie, a suscité l'intérêt de la recherche biomédicale. Une nouvelle façon de manipuler l'expression protéique consiste à manipuler les composants du ribosome, un ensemble moléculaire à deux sous-unités qui traduit l'ARNm en protéines. Nous étudions ici une mutation du gène LAMB3, qui code pour un composant d'une protéine d'ancrage trimérique, la laminine 322, qui relie l'épiderme et le derme de la peau. LAMB3 R635X contient un codon de terminaison prématurée (PTC) qui, pendant la traduction, est reconnu par le ribosome, entraînant l'arrêt de la synthèse protéique et la perte de la protéine.
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