Die Hepatitis B Virus Proteinkinase
Natur und Funktion der Hepatitis B Virus Proteinkinase
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Für das Hepatitis B Virus wurden neben der Proteinkinase C (PKC) noch vier andere potentielle Proteinkinasen (GAPD, CAK, SRPK-1/-2) beschrieben, die das Capsidprotein phosphorylieren können. Um die Natur der verpackten Proteinkinase zu untersuchen, wurde die Capsidphosphorylierung in Gegenwart von Isotyp-spezifischen PKC Inhibitoren untersucht. Es konnte gezeigt werden, dass unabhängig vom HBV-Genotyp und dem Ursprung der Capside eine PKC des Isotyp alpha oder beta verpackt ist. Inhibitionen dieser PKC Isoformen in der HBV exprimierenden Zelllinie HepG2.2.15 belegten, dass die PKC-Phosphory...
Für das Hepatitis B Virus wurden neben der Proteinkinase C (PKC) noch vier andere potentielle Proteinkinasen (GAPD, CAK, SRPK-1/-2) beschrieben, die das Capsidprotein phosphorylieren können. Um die Natur der verpackten Proteinkinase zu untersuchen, wurde die Capsidphosphorylierung in Gegenwart von Isotyp-spezifischen PKC Inhibitoren untersucht. Es konnte gezeigt werden, dass unabhängig vom HBV-Genotyp und dem Ursprung der Capside eine PKC des Isotyp alpha oder beta verpackt ist. Inhibitionen dieser PKC Isoformen in der HBV exprimierenden Zelllinie HepG2.2.15 belegten, dass die PKC-Phosphorylierung essentiell für die Verpackung der Capside in die Hüllproteine ist. Die Analyse der Proteinkinase in Virus-extrahierten Capsiden, die trotz PKC-Inhibition sekretiert worden waren, zeigte, dass auch diese PKC beinhalteten; also kein Ersetzen von PKC durch eine andere zelluläre Proteinkinase erfolgt. Zusammengefasst zeigen die Befunde, dass das HBV Capsidprotein nach dem Capsidassembly spezifisch durch PKC wahrscheinlich des Isotyps beta phosphoryliert wird und diese Phosphorylierung essentiell für Virussekretion ist. Das Buch richtet sich an virologisch vorgebildete Mediziner und Biologen.
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