Análise comparativa dos contactos entre a rede cristalina e o oligointer
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As proteínas G são amplificadores moleculares. As GTPases são uma grande família de enzimas que podem ligar e hidrolisar GTP. A ligação e a hidrólise do GTP ocorrem no domínio G altamente conservado, comum a todas as GTPases. Os contactos proteicos em cristais são fracos e geralmente formam-se apenas em condições concebidas para limitar a solubilidade da proteína e maximizar as interações proteína-2. No entanto, formam-se com uma espécie de especificidade, pelo menos no sentido em que apenas determinados contactos se repetem em cada célula unitária de um determinado arranjo c...
As proteínas G são amplificadores moleculares. As GTPases são uma grande família de enzimas que podem ligar e hidrolisar GTP. A ligação e a hidrólise do GTP ocorrem no domínio G altamente conservado, comum a todas as GTPases. Os contactos proteicos em cristais são fracos e geralmente formam-se apenas em condições concebidas para limitar a solubilidade da proteína e maximizar as interações proteína-2. No entanto, formam-se com uma espécie de especificidade, pelo menos no sentido em que apenas determinados contactos se repetem em cada célula unitária de um determinado arranjo cristalino. No caso das proteínas oligoméricas, os aminoácidos nas interfaces das subunidades foram selecionados de modo a manter as propriedades de afinidade e especificidade. Muitas proteínas contêm fragmentos altamente flexíveis ou mesmo completamente desdobrados que interferem dramaticamente com as condições de cristalização. Estas condições são a rede cristalina e a interface oligomérica ou as proteínas que permitem que os resíduos se liguem de uma forma tão específica que a cristalização da GTPase é rápida. Este livro, portanto, deve ser útil para uma melhor compreensão da cristalografia de proteínas para biólogos, etc.
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