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Diplomarbeit aus dem Jahr 2004 im Fachbereich Informatik - Angewandte Informatik, Note: 1,3, Hochschule Merseburg (Informatik und angewandte Naturwissenschaften), Sprache: Deutsch, Abstract: Inhaltsangabe:Einleitung:
Proteine sorgen dafür, dass chemische Reaktionen in Zellen katalysiert und reguliert werden (Enzyme), sie übermitteln Signale von Zelle zu Zelle (Hormone), erkennen Signale und leiten sie dem Zellinneren zu (Rezeptoren), transportieren schlecht wasserlösliche Stoffe wie Sauerstoff (Hämoglobin) oder Eisen (Transferrin) und leiten oder pumpen Ionen durch Zellmembranen (Ionenkanäle und -pumpen). Proteine verleihen der Zelle ihre jeweilige Gestalt. Ihre dreidimensionale Struktur oder Tertiärstruktur enthält die wesentlichen Informationen, um all diese Funktionen effizient und unter strenger Kontrolle ablaufen zu lassen. Die räumliche Struktur, also die Form, ist das Geheimnis der Funktionen von Proteinen. Ein wichtiges Thema in der Biologie der letzten Jahre ist deshalb die Bestimmung oder die Vorhersage solcher Proteinstrukturen. Der Schlüssel zum Verständnis der Funktionen von Proteinen heißt: Die Funktion ist von der dreidimensionalen Struktur abhängig, die wiederum durch die Aminosäuresequenz in einer definierten physikochemischen Umgebung festgelegt ist.
Die experimentelle Bestimmung von Proteinstrukturen ist sehr aufwendig. Für die Untersuchung der Struktur von Proteinen gibt es zwei Verfahren: Die Röntgenstrukturanalyse und die Kernmagnetresonanz-Spektroskopie (Nuclear Magnetic Resonance, NMR). Bei Proteinen, die sich kristallisieren lassen, kann man mit der Röntgenstrukturanalyse (Beugung von Röntgenstrahlen) recht genau die Position jedes einzelnen Atoms in Bezug auf die anderen Atome des Moleküls bestimmen. Die NMR-Spektroskopie ergänzt die Röntgenstrukturanalyse, da sie Informationen über die dreidimensionale Struktur in Lösung liefert, etwa über die Flexibilität von Teilen des Proteins, die sich in kristalliner Form nicht zeigen.
Theoretische Aussagen, wie man von der Sequenz auf die Struktur schließen kann, sind nach dem heutigen Stand der Technik noch sehr unzuverlässig. So liegen zwar häufig die Sequenzen für Proteine vor, aber nicht deren dreidimensionale Strukturen. Spezielle biologische Funktionen können jedoch nur aus der räumlichen Struktur eines Proteins abgeleitet werden. Die Funktionen vieler Proteine erfordern die Bindung anderer Moleküle. Ein Molekül, das von einem Protein gebunden wird, bezeichnet man als Ligand. Ein Ligand kann ein beliebiges Molekül sein, aber auch ein anderes Protein. Eine Protein-Ligand-Wechselwirkung ist unter anderem entscheidend, wenn ein Organismus rasch auf Veränderungen der Umwelt und des Stoffwechsels reagieren muss. Die molekulare Struktur, an der ein Ligand an ein Protein bindet, wird Bindungsstelle genannt. Sie ist komplementär zum Liganden, was Größe, Form, Ladung und hydrophobe bzw. hydrophile Eigenschaften betrifft. Ein bestimmtes Protein kann verschiedene, voneinander getrennte Bindungsstellen für mehrere unterschiedliche Liganden besitzen.
Mit der vorliegenden Diplomarbeit wird versucht, von einer Struktur zu einer mit ihr kompatiblen Sequenz zu gelangen. Ziel der Arbeit ist, ein neuartiges Werkzeug zu entwickeln, mit dem Proteinstrukturen nach eigenen Vorgaben erstellt werden können (de novo Protein Design). Nachdem der Nutzer ein aus den periodischen Sekundärstrukturelementen bestehendes strukturelles Rahmengerüst definiert hat, wird der eigentliche Prozess des de novo Protein Designs gestartet, bei welchem die Sekundärstrukturelemente mit Aminosäuren befüllt werden.
Der Vorteil dieser neuen Methode liegt auf der Hand: Dem Benutzer wird erlaubt, neue Proteinstrukturen gezielt für bestimmte Aufgaben zu erzeugen. Ein Beispiel für die Anwendung ist das im vorigen Abschnitt erwähnte Schlüssel-Schloss-Prinzip. Die Bildung von Protein-Ligand-Komplexen, also von Schloss-Sch...
Proteine sorgen dafür, dass chemische Reaktionen in Zellen katalysiert und reguliert werden (Enzyme), sie übermitteln Signale von Zelle zu Zelle (Hormone), erkennen Signale und leiten sie dem Zellinneren zu (Rezeptoren), transportieren schlecht wasserlösliche Stoffe wie Sauerstoff (Hämoglobin) oder Eisen (Transferrin) und leiten oder pumpen Ionen durch Zellmembranen (Ionenkanäle und -pumpen). Proteine verleihen der Zelle ihre jeweilige Gestalt. Ihre dreidimensionale Struktur oder Tertiärstruktur enthält die wesentlichen Informationen, um all diese Funktionen effizient und unter strenger Kontrolle ablaufen zu lassen. Die räumliche Struktur, also die Form, ist das Geheimnis der Funktionen von Proteinen. Ein wichtiges Thema in der Biologie der letzten Jahre ist deshalb die Bestimmung oder die Vorhersage solcher Proteinstrukturen. Der Schlüssel zum Verständnis der Funktionen von Proteinen heißt: Die Funktion ist von der dreidimensionalen Struktur abhängig, die wiederum durch die Aminosäuresequenz in einer definierten physikochemischen Umgebung festgelegt ist.
Die experimentelle Bestimmung von Proteinstrukturen ist sehr aufwendig. Für die Untersuchung der Struktur von Proteinen gibt es zwei Verfahren: Die Röntgenstrukturanalyse und die Kernmagnetresonanz-Spektroskopie (Nuclear Magnetic Resonance, NMR). Bei Proteinen, die sich kristallisieren lassen, kann man mit der Röntgenstrukturanalyse (Beugung von Röntgenstrahlen) recht genau die Position jedes einzelnen Atoms in Bezug auf die anderen Atome des Moleküls bestimmen. Die NMR-Spektroskopie ergänzt die Röntgenstrukturanalyse, da sie Informationen über die dreidimensionale Struktur in Lösung liefert, etwa über die Flexibilität von Teilen des Proteins, die sich in kristalliner Form nicht zeigen.
Theoretische Aussagen, wie man von der Sequenz auf die Struktur schließen kann, sind nach dem heutigen Stand der Technik noch sehr unzuverlässig. So liegen zwar häufig die Sequenzen für Proteine vor, aber nicht deren dreidimensionale Strukturen. Spezielle biologische Funktionen können jedoch nur aus der räumlichen Struktur eines Proteins abgeleitet werden. Die Funktionen vieler Proteine erfordern die Bindung anderer Moleküle. Ein Molekül, das von einem Protein gebunden wird, bezeichnet man als Ligand. Ein Ligand kann ein beliebiges Molekül sein, aber auch ein anderes Protein. Eine Protein-Ligand-Wechselwirkung ist unter anderem entscheidend, wenn ein Organismus rasch auf Veränderungen der Umwelt und des Stoffwechsels reagieren muss. Die molekulare Struktur, an der ein Ligand an ein Protein bindet, wird Bindungsstelle genannt. Sie ist komplementär zum Liganden, was Größe, Form, Ladung und hydrophobe bzw. hydrophile Eigenschaften betrifft. Ein bestimmtes Protein kann verschiedene, voneinander getrennte Bindungsstellen für mehrere unterschiedliche Liganden besitzen.
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