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Hans Bisswanger präsentiert eine zugängliche Einführung in ein Gebiet, das zu den traditionellen Angstfächern der Studenten der Naturwissenschaften gehört. Kein anderes Buch bietet eine leichter verständliche Einführung in die Enzymkinetik und die verschiedenen Enzymfamilien.
- Geräte: PC
- mit Kopierschutz
- eBook Hilfe
- Größe: 8.6MB
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Hans Bisswanger präsentiert eine zugängliche Einführung in ein Gebiet, das zu den traditionellen Angstfächern der Studenten der Naturwissenschaften gehört. Kein anderes Buch bietet eine leichter verständliche Einführung in die Enzymkinetik und die verschiedenen Enzymfamilien.
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Produktdetails
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- Verlag: Wiley-VCH
- Seitenzahl: 308
- Erscheinungstermin: 13. Juli 2015
- Deutsch
- ISBN-13: 9783527695850
- Artikelnr.: 43479398
- Verlag: Wiley-VCH
- Seitenzahl: 308
- Erscheinungstermin: 13. Juli 2015
- Deutsch
- ISBN-13: 9783527695850
- Artikelnr.: 43479398
Prof. Dr. Hans Bisswanger ist Emeritus am Interfakultären Institut für Biochemie in Tübingen. Er war langjähriger Mitarbeiter am Institut und hat dort eine Reihe von Kursen zur Enzymkinetik und Enzymtechnologie entwickelt und geleitet, u. a. ein einsemestriges Enzymologie-Praktikums für Biochemie-Studenten. Seine wissenschaftliche Expertise liegt in der Struktur und Kinetik des Pyruvat-Dehydrogenase-Komplexes, bei thermophilen Enzymen wie der Xylose-Isomerase und bei der Immobilisierung von Enzymen für deren technische Anwendung. Hans Bisswanger ist der Autor von zwei äußerst erfolgreichen Büchern zur Enzymkinetik, die in mehreren Sprachen und Auflagen erschienen sind.
Vorwort EINLEITUNG Historische Entwicklung und Bedeutung der Enzyme, ein
Überblick Wie sind Enzyme entstanden? Ribozyme Weiterführende Literatur
über Enzyme STRUKTUR DER ENZYME Primärstruktur Sekundärstruktur
Tertiärstruktur Quartärstruktur Verlauf der Proteinfaltung Katalytisches
Zentrum und Coenzyme ENZYMKLASSEN, ENZYMNOMENKLATUR Klasse 1:
Oxidoreduktasen Klasse 2: Transferasen Klasse 3: Hydrolasen Klasse 4:
Lyasen Klasse 5: Isomerasen Klasse 6: Ligasen ALLGEMEINE EIGENSCHAFTEN VON
ENZYMEN, ENZYMTESTS Woran erkennt man ein Enzym? Wie werden Enzyme getestet
und was ist dabei zu berücksichtigen? pH-Abhängigkeit der Enzymaktivität
Temperaturabhängigkeit der Enzymaktivität Abhängigkeit der Enzymaktivität
von der Ionenstärke Allgemeine Regeln für Enzymtests Aufbewahrung von
Enzymen Sicherheitsvorkehrungen beim Arbeiten mit Enzymen Vorgehensweise
beim Enzymtest Auswertung von Enzymtests, Enzymeinheiten Wie besetimmt man
die Umsatzgeschwindigkeit von Enzymen? Vom Einzelnachweis zum Massentest
Statistische Behandlung von Daten aus Enzymuntersuchungen METHODEN FÜR
ENZYMUNTERSUCHUNGEN Optische Methoden Elektrochemische Methoden Methoden
zur Messung schneller Reaktionen ENZYMISOLIERUNG Wie gewinnt man Enzyme?
Wie reinigt man Enzyme? Fällungsmethoden Ultrafiltration und Dialyse
Zentrifugation Säulenchromatographische Methoden Elektrophoretische
Methoden LIGANDENBINDUNG Wie findet das Substrat sein Enzym? Worauf beruht
die Stärke einer Bindung und wie kann man sie quantifizieren? Formulierung
der Bindungsgleichung Wie misst man die Ligandenbindung? KINETISCHE
BEHANDLUNG VON ENZYMREAKTIONEN Reaktionsordnung Michaelis-Menten-Gleichung
Rückreaktion ENZYMHEMMUNG Kategorien der Enzymhemmung Reversible
Enzymhemmung MEHRSUBSTRATREAKTIONEN Darstellungsweise von
Mehrsubstratreaktionen Die verschiedenen Mechanismen der
Mehrsubstratreaktionen Analyse von Mehrsubstratreaktionen ALLOSTERISCHE
ENZYME Grundlangen der Kooperativität Symmetrie-Modell und allgemeine
Betrachtungen zu allosterischen Enzymen Sequenz-Modell und negative
Kooperativität Kinetische Kooperativität, das Slow-Transition-Modell
PASSGERECHTE ENZYME: IMMOBILISIERUNG, ENZYMREAKTOREN UND KÜNSTLICHE ENZYME
Immobilisierung von Enzymen Enzymreaktionen Künstliche Enzyme ENZYME IM
PRAKTISCHEN GEBRAUCH Enzyme in der Industrie Enzyme in Medizin und Therapie
AUSBLICK
Überblick Wie sind Enzyme entstanden? Ribozyme Weiterführende Literatur
über Enzyme STRUKTUR DER ENZYME Primärstruktur Sekundärstruktur
Tertiärstruktur Quartärstruktur Verlauf der Proteinfaltung Katalytisches
Zentrum und Coenzyme ENZYMKLASSEN, ENZYMNOMENKLATUR Klasse 1:
Oxidoreduktasen Klasse 2: Transferasen Klasse 3: Hydrolasen Klasse 4:
Lyasen Klasse 5: Isomerasen Klasse 6: Ligasen ALLGEMEINE EIGENSCHAFTEN VON
ENZYMEN, ENZYMTESTS Woran erkennt man ein Enzym? Wie werden Enzyme getestet
und was ist dabei zu berücksichtigen? pH-Abhängigkeit der Enzymaktivität
Temperaturabhängigkeit der Enzymaktivität Abhängigkeit der Enzymaktivität
von der Ionenstärke Allgemeine Regeln für Enzymtests Aufbewahrung von
Enzymen Sicherheitsvorkehrungen beim Arbeiten mit Enzymen Vorgehensweise
beim Enzymtest Auswertung von Enzymtests, Enzymeinheiten Wie besetimmt man
die Umsatzgeschwindigkeit von Enzymen? Vom Einzelnachweis zum Massentest
Statistische Behandlung von Daten aus Enzymuntersuchungen METHODEN FÜR
ENZYMUNTERSUCHUNGEN Optische Methoden Elektrochemische Methoden Methoden
zur Messung schneller Reaktionen ENZYMISOLIERUNG Wie gewinnt man Enzyme?
Wie reinigt man Enzyme? Fällungsmethoden Ultrafiltration und Dialyse
Zentrifugation Säulenchromatographische Methoden Elektrophoretische
Methoden LIGANDENBINDUNG Wie findet das Substrat sein Enzym? Worauf beruht
die Stärke einer Bindung und wie kann man sie quantifizieren? Formulierung
der Bindungsgleichung Wie misst man die Ligandenbindung? KINETISCHE
BEHANDLUNG VON ENZYMREAKTIONEN Reaktionsordnung Michaelis-Menten-Gleichung
Rückreaktion ENZYMHEMMUNG Kategorien der Enzymhemmung Reversible
Enzymhemmung MEHRSUBSTRATREAKTIONEN Darstellungsweise von
Mehrsubstratreaktionen Die verschiedenen Mechanismen der
Mehrsubstratreaktionen Analyse von Mehrsubstratreaktionen ALLOSTERISCHE
ENZYME Grundlangen der Kooperativität Symmetrie-Modell und allgemeine
Betrachtungen zu allosterischen Enzymen Sequenz-Modell und negative
Kooperativität Kinetische Kooperativität, das Slow-Transition-Modell
PASSGERECHTE ENZYME: IMMOBILISIERUNG, ENZYMREAKTOREN UND KÜNSTLICHE ENZYME
Immobilisierung von Enzymen Enzymreaktionen Künstliche Enzyme ENZYME IM
PRAKTISCHEN GEBRAUCH Enzyme in der Industrie Enzyme in Medizin und Therapie
AUSBLICK
Vorwort EINLEITUNG Historische Entwicklung und Bedeutung der Enzyme, ein
Überblick Wie sind Enzyme entstanden? Ribozyme Weiterführende Literatur
über Enzyme STRUKTUR DER ENZYME Primärstruktur Sekundärstruktur
Tertiärstruktur Quartärstruktur Verlauf der Proteinfaltung Katalytisches
Zentrum und Coenzyme ENZYMKLASSEN, ENZYMNOMENKLATUR Klasse 1:
Oxidoreduktasen Klasse 2: Transferasen Klasse 3: Hydrolasen Klasse 4:
Lyasen Klasse 5: Isomerasen Klasse 6: Ligasen ALLGEMEINE EIGENSCHAFTEN VON
ENZYMEN, ENZYMTESTS Woran erkennt man ein Enzym? Wie werden Enzyme getestet
und was ist dabei zu berücksichtigen? pH-Abhängigkeit der Enzymaktivität
Temperaturabhängigkeit der Enzymaktivität Abhängigkeit der Enzymaktivität
von der Ionenstärke Allgemeine Regeln für Enzymtests Aufbewahrung von
Enzymen Sicherheitsvorkehrungen beim Arbeiten mit Enzymen Vorgehensweise
beim Enzymtest Auswertung von Enzymtests, Enzymeinheiten Wie besetimmt man
die Umsatzgeschwindigkeit von Enzymen? Vom Einzelnachweis zum Massentest
Statistische Behandlung von Daten aus Enzymuntersuchungen METHODEN FÜR
ENZYMUNTERSUCHUNGEN Optische Methoden Elektrochemische Methoden Methoden
zur Messung schneller Reaktionen ENZYMISOLIERUNG Wie gewinnt man Enzyme?
Wie reinigt man Enzyme? Fällungsmethoden Ultrafiltration und Dialyse
Zentrifugation Säulenchromatographische Methoden Elektrophoretische
Methoden LIGANDENBINDUNG Wie findet das Substrat sein Enzym? Worauf beruht
die Stärke einer Bindung und wie kann man sie quantifizieren? Formulierung
der Bindungsgleichung Wie misst man die Ligandenbindung? KINETISCHE
BEHANDLUNG VON ENZYMREAKTIONEN Reaktionsordnung Michaelis-Menten-Gleichung
Rückreaktion ENZYMHEMMUNG Kategorien der Enzymhemmung Reversible
Enzymhemmung MEHRSUBSTRATREAKTIONEN Darstellungsweise von
Mehrsubstratreaktionen Die verschiedenen Mechanismen der
Mehrsubstratreaktionen Analyse von Mehrsubstratreaktionen ALLOSTERISCHE
ENZYME Grundlangen der Kooperativität Symmetrie-Modell und allgemeine
Betrachtungen zu allosterischen Enzymen Sequenz-Modell und negative
Kooperativität Kinetische Kooperativität, das Slow-Transition-Modell
PASSGERECHTE ENZYME: IMMOBILISIERUNG, ENZYMREAKTOREN UND KÜNSTLICHE ENZYME
Immobilisierung von Enzymen Enzymreaktionen Künstliche Enzyme ENZYME IM
PRAKTISCHEN GEBRAUCH Enzyme in der Industrie Enzyme in Medizin und Therapie
AUSBLICK
Überblick Wie sind Enzyme entstanden? Ribozyme Weiterführende Literatur
über Enzyme STRUKTUR DER ENZYME Primärstruktur Sekundärstruktur
Tertiärstruktur Quartärstruktur Verlauf der Proteinfaltung Katalytisches
Zentrum und Coenzyme ENZYMKLASSEN, ENZYMNOMENKLATUR Klasse 1:
Oxidoreduktasen Klasse 2: Transferasen Klasse 3: Hydrolasen Klasse 4:
Lyasen Klasse 5: Isomerasen Klasse 6: Ligasen ALLGEMEINE EIGENSCHAFTEN VON
ENZYMEN, ENZYMTESTS Woran erkennt man ein Enzym? Wie werden Enzyme getestet
und was ist dabei zu berücksichtigen? pH-Abhängigkeit der Enzymaktivität
Temperaturabhängigkeit der Enzymaktivität Abhängigkeit der Enzymaktivität
von der Ionenstärke Allgemeine Regeln für Enzymtests Aufbewahrung von
Enzymen Sicherheitsvorkehrungen beim Arbeiten mit Enzymen Vorgehensweise
beim Enzymtest Auswertung von Enzymtests, Enzymeinheiten Wie besetimmt man
die Umsatzgeschwindigkeit von Enzymen? Vom Einzelnachweis zum Massentest
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ENZYMUNTERSUCHUNGEN Optische Methoden Elektrochemische Methoden Methoden
zur Messung schneller Reaktionen ENZYMISOLIERUNG Wie gewinnt man Enzyme?
Wie reinigt man Enzyme? Fällungsmethoden Ultrafiltration und Dialyse
Zentrifugation Säulenchromatographische Methoden Elektrophoretische
Methoden LIGANDENBINDUNG Wie findet das Substrat sein Enzym? Worauf beruht
die Stärke einer Bindung und wie kann man sie quantifizieren? Formulierung
der Bindungsgleichung Wie misst man die Ligandenbindung? KINETISCHE
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Rückreaktion ENZYMHEMMUNG Kategorien der Enzymhemmung Reversible
Enzymhemmung MEHRSUBSTRATREAKTIONEN Darstellungsweise von
Mehrsubstratreaktionen Die verschiedenen Mechanismen der
Mehrsubstratreaktionen Analyse von Mehrsubstratreaktionen ALLOSTERISCHE
ENZYME Grundlangen der Kooperativität Symmetrie-Modell und allgemeine
Betrachtungen zu allosterischen Enzymen Sequenz-Modell und negative
Kooperativität Kinetische Kooperativität, das Slow-Transition-Modell
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