Methoden in der Proteinanalytik - Holtzhauer, Martin (Hrsg.)
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Das vorliegende Buch gibt eine Einführung in folgende moderne Verfahren der Proteinanalytik: Aminosäure-Sequenzanalyse, Prinzipien und Techniken der Chromatographie und Elektrophorese, Massenspektrometrie, UV/Vis-, CD-, IR-, Raman-, NMR- und ESR-Spektroskopie, Lichtstreuung, Sedimentationsanalyse, immun- und biochemische Verfahren, datenbankgestützte Strukturvorhersagen, chemische Modifizierung von Proteinen. Es verbindet eine abgerundete Darstellung von Theorie, Arbeitsmethoden und Meßverfahren mit einer kritischen Wertung der Möglichkeiten und Grenzen ihres Einsatzes. Es wendet sich an…mehr

Produktbeschreibung
Das vorliegende Buch gibt eine Einführung in folgende moderne Verfahren der Proteinanalytik: Aminosäure-Sequenzanalyse, Prinzipien und Techniken der Chromatographie und Elektrophorese, Massenspektrometrie, UV/Vis-, CD-, IR-, Raman-, NMR- und ESR-Spektroskopie, Lichtstreuung, Sedimentationsanalyse, immun- und biochemische Verfahren, datenbankgestützte Strukturvorhersagen, chemische Modifizierung von Proteinen. Es verbindet eine abgerundete Darstellung von Theorie, Arbeitsmethoden und Meßverfahren mit einer kritischen Wertung der Möglichkeiten und Grenzen ihres Einsatzes. Es wendet sich an Studenten der Biochemie und verwandter Gebiete und alle in den Biowissenschaften Tätige.
  • Produktdetails
  • Verlag: Springer, Berlin
  • 1996.
  • Seitenzahl: 500
  • Erscheinungstermin: 4. Juni 1996
  • Deutsch
  • Abmessung: 241mm x 160mm x 32mm
  • Gewicht: 860g
  • ISBN-13: 9783540602101
  • ISBN-10: 3540602100
  • Artikelnr.: 06254887
Autorenporträt
Mit Beiträgen von J. Behlke, Martin Holtzhauer, E. Kleinpeter, R. Kraft, G. Laßmann, W. Pfeil, K. Rohde und H. Welfle
Inhaltsangabe
1 Was will die Proteinanalytik? Eine Einführung.- 2 Chromatographie.- 2.1 Gelfiltration.- 2.2 Ionenaustauschchromatographie (IEC).- 2.3 Hydrophobe Chromatographie und Umkehrphasen- Chromatographie.- 2.4 Metallchelat-, kovalente und thiophile Chromatographie.- 2.5 Affinitätschromatographie.- 2.6 Hochleistungs-Flüssigchromatographie.- Literatur.- 3 Aminosäure-Sequenzanalyse und Massenspektrometrie.- 3.1 N-terminale Aminosäure-Sequenzanalyse.- 3.2 C-terminale Aminosäure-Sequenzanalyse.- 3.3 Peptidmapping.- 3.4 Massenspektrometrie.- Literatur.- 4 Optische Spektroskopie.- 4.1 Physikalische Grundlagen.- 4.1.1 Welle-Teilchen-Dualismus des Lichtes.- 4.1.1.1 Licht als elektromagnetische Welle.- 4.1.1.2 Korpuskel-Charakter des Lichtes.- 4.1.2 Anregung von elektronischen Übergängen, Schwingungen und Rotationen.- 4.1.2.1 Anregungsbedingungen.- 4.1.2.2 Elektronenanregung.- 4.1.2.3 Anregung von Schwingungen.- 4.1.3 Absorptionsgesetz.- 4.2 Spektrometer.- 4.3 Absorptionsspektroskopie im ultravioletten und sichtbaren Bereich des Lichtes.- 4.3.1 Einleitung.- 4.3.2 Absorptionsspektren von Proteinen im ultravioletten und sichtbaren Bereich des Lichtes.- 4.3.3 Differenzspektroskopie.- 4.3.4 Konzentrationsbestimmung von Proteinen aus der Absorption bei 280 nm.- 4.3.5 Lineardichroismus.- 4.4 Circulardichroismus (CD).- 4.4.1 Grundlagen.- 4.4.1.1 Polarisation des Lichtes.- 4.4.1.2 Optische Rotationsdispersion und Circulardichroismus.- 4.4.2 Aufbau eines Circulardichrographen.- 4.4.3 CD-Spektren von Proteinen.- 4.4.3.1 Analyse der Sekundärstruktur.- 4.4.3.2 Analyse von Konformationsänderungen.- 4.5 Fluoreszenz-Spektroskopie.- 4.5.1 Grundlagen.- 4.5.1.1 Absorption und Emission.- 4.5.1.2 Quantenausbeute.- 4.5.1.3 Strahlungslose Desaktivierung.- 4.5.1.4 Fluoreszenz-Lebensdauer ?F und Lebensdauer ? des angeregten Zustandes.- 4.5.2 Bestimmung von Fluorophor-Abständen aus dem Energietransfer (FöRSTER-Transfer).- 4.5.3 Fluoreszenz-Polarisation.- 4.5.4 Zeitaufgelöste Fluoreszenz.- 4.5.5 Fluoreszenzspektren von Proteinen.- 4.5.6 Fluoreszenzsonden in der Proteinanalytik.- 4.6 Infrarot-spektroskopische Untersuchungen an Proteinen.- 4.6.1 Einleitung.- 4.6.2 Amidschwingungen und Proteinkonformation.- 4.6.3 FOURIER-Transform-Infrarot (FTIR)-Spektrometer.- 4.6.4 Messung der IR-Spektren von Proteinen.- 4.6.5 Auswertung der IR-Spektren von Proteinen.- 4.7 RAMAN-Spektroskopie.- 4.7.1 Einleitung.- 4.7.2 Meßtechnik.- 4.7.3 RAMAN-Spektren von Proteinen.- 4.7.4 Resonanz-RAMAN (RR)-Spektroskopie von Proteinen.- 4.7.5 FOURIER-Transform-RAMAN-Spektroskopie im nahen Infrarot-Bereich.- 4.7.6 Oberflächenverstärkte RAMAN-Spektroskopie (SERS und SERRS).- Literatur.- 5 NMR-Spektroskopie - Strukturaufklärung von Peptiden und Proteinen in Lösung.- 5.1 Physikalische und methodische Grundlagen.- 5.2 Das NMR-Spektrum.- 5.2.1 Die Chemische Verschiebung.- 5.2.2 Kopplungskonstante J.- 5.2.3 Integrale Signalintensität.- 5.2.4 Linienbreite.- 5.2.5 Relaxationszeiten T1 und T2.- 5.2.6 Kern (Nuclear)-OVERHAUSER-Effekt (NOE).- 5.3 Informationen aus NMR-Parametern zur Peptid- und Proteinstruktur.- 5.4 Mehrdimensionale NMR-Spektroskopie.- 5.5 Zuordnungsstrategien für Peptid- und Proteinstrukturen mittels mehrdimensionaler NMR-Spektroskopie und Molecular Modelling.- Literatur.- 6 ESR-Spektroskopie - eine Analysenmethode für paramagnetische Zentren in Proteinen.- 6.1 Einleitung.- 6.2 Grundlagen der ESR.- 6.2.1 Prinzip der ESR.- 6.2.2 ESR-Spektrenparameter.- 6.2.2.1 g-Faktor.- 6.2.2.2 Hyperfeinstruktur.- 6.2.2.3 Linienbreiten (Relaxationszeiten).- 6.2.2.4 Intensität.- 6.2.3 ESR-Spektrometer (Prinzipieller Aufbau).- 6.2.3.1 Probentemperierung und Küvettenform (X-Band-ESR).- 6.2.4 Spezialtechniken der ESR.- 6.2.4.1 Verbesserung der spektralen Auflösung.- 6.2.4.2 Techniken zur Analyse kurzlebiger Radikale.- 6.2.4.3 Räumliche Auflösung (Imaging).- 6.3 Paramagnetische Zentren in Proteinen.- 6.3.1 Metallkomplexe im aktiven Zentrum von Enzymen.- 6.3.2 Natürliche Radikale und Enzymf