Proteinadsorption auf Polymeroberflächen
Charakterisierung der Struktur-Eigenschaftsbeziehungen von Proteinen auf Polymeren
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Der Einfluss der chemischen Struktur von Polymeroberflächen mit systematisch variiertem Aufbau (aliphatisch, aromatisch, Estergruppen in der Seiten- oder Hauptkette, Ether- und Sulfongruppen) auf die Oberflächeneigenschaften wurde unter der Verwendung von sorgfältig synthetisierten und gereinigten Polymeren untersucht. Das Ziel dieser Forschungsarbeit war es, direkte Struktur-Eigenschaftsbeziehungen zwischen der chemischen Struktur und Parametern, die die Oberflächeneigenschaften beschreiben, wie z.B. Benetzung, Oberflächenenergie und Proteinadsorption zu entwickeln. Um Korrelationen zu f...
Der Einfluss der chemischen Struktur von Polymeroberflächen mit systematisch variiertem Aufbau (aliphatisch, aromatisch, Estergruppen in der Seiten- oder Hauptkette, Ether- und Sulfongruppen) auf die Oberflächeneigenschaften wurde unter der Verwendung von sorgfältig synthetisierten und gereinigten Polymeren untersucht. Das Ziel dieser Forschungsarbeit war es, direkte Struktur-Eigenschaftsbeziehungen zwischen der chemischen Struktur und Parametern, die die Oberflächeneigenschaften beschreiben, wie z.B. Benetzung, Oberflächenenergie und Proteinadsorption zu entwickeln. Um Korrelationen zu finden, sind sehr saubere und gut charakterisierte Polymere, sowie die Ausbildung von sehr glatten und dünnen Filmen mit geringer Rauheit notwendig. Die chemische Struktur der verwendeten Polymere ergab eine breite Oberflächenenergieverteilung. Die Adsorption von Humanem Serum Albumin, als Modelprotein, auf diesen Polymerfilmen wurde mittels HPLC-Methode statisch untersucht. Tendenziell konnte eine Korrelation zwischen der chemischen Struktur (dargestellt als Sauerstoff-Kohlenstoff-Verhältnis), der freien Oberflächen- energie und der adsorbierten Proteinmenge abgeleitet werden.
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